а ланцюг. Сульфатування вуглеводної частини відбувається тут за допомогою сульфотрансфераз, донором сульфатної групи виступає ФА ФС. p align="justify"> До поліпептидного ланцюга Адапторная група приєднується по залишках глюкозаміну, тобто зі Глікозилювання многоетаппий процес і може відбувається не тільки під час трансляції. Воно відзначено в різних структурах і разом з тим характеризується як строго організований процес. Глікозіліруются не тільки первинні амінокислоти (аспарагінова кислота, серин, треонін, цистин), але і вторинні (гідроксипролін, цистеїн та ін) Глікозилювання може також відбуватися і неферментативним шляхом. p align="justify"> амідування. Здійснюється як по бічних, так і по кінцевим карбоксильних груп наступних амінокислотних залишків: аспарагінової та глутамінової кислоти, гліцину, метіоніну, фенілаланіну, проліну, тирозину, серину, валіну. Воно зустрічається значно частіше в досить коротких активних пептидах, ніж в білках. У білках амідіруются головним чином аміногрупи бічних ланцюгів асапарагіновой і глутамінової кислот. p align="justify"> Глутамин часто входить до складу білка: для нього характерне спонтанне дезамінування, яке залежить від найближчої амінокислотної послідовності. Ферментативне дезамінування здійснюється дезамінази тканин, а також деякими протеазами. Кінцева глутамінова кислота за рахунок внутрішнього амідування в ? - Пірролідоновие кислоту, наприклад на кінці іммуноглобулінових ланцюгів.
Частково амідірованная і аспарагінова кислота: швидкість її спонтанного дезамінування дуже мала і також залежить від сусідніх послідовностей. Існують теорії про те, що цей процес лежить в основі дії біологічних годин. Відома крос-зв'язок, що утворює при реакції аспарагінової кислоти з ? - аминогруппой лізину.
Гідроксилювання поліпептидного синтезованого колагену еластину і кератину призводить до появи 4 - або 3-оксипроліну, 5-оксилізину і більш складних похідних десмозіна, лантіоніна, лізіноаланіна тощо
оксипроліну входить до складу безлічі білків. Він зустрічається в коллагене, еластині, в C1q-компоненті комплементу, в рослинних білках і антибіотиках, наприклад в Актіноміцини. Разом з тим це вторинна амінокислота, що з'являється в коллагене в результаті гідроксилювання пролінових радикала в довгих ланцюгах проколлагена як перед освітою потрійної спіралі у відповідності зі схемою:
/--------- В¬
СО-N <55 0 54 0 | + О 42 0 + альфа-кетоглутарат
| ----------
5 | 0 52 0 53 0 + аскорбат
CO
| + Fe 52 +
/--------- В¬ ОН
СО-N <55 0 54 0 |
