еренціювальний сигнал, що приводить до вибору шляху розвитку або термінальної диференціювання клітин, здійснюється за участю внутрішньоклітинних білків STAT (сигнальні трансдуктор і активатори транскрипції). G-білки беруть участь у передачі сигналу від хемокінів, що призводить до посилення міграції та адгезії клітин.
12. Цитокіни діють на клітини різними шляхами: аутокринно - на клітину, що синтезує і секретується даний цитокін; паракринно - на клітини, розташовані поблизу клітини-продуцента, наприклад, у вогнищі запалення або в лимфоидном органі; ендокринно - дістантно на клітини будь-яких органів і тканин після попадання цитокіну в циркуляцію. В останньому випадку дію цитокінів нагадує дія гормонів. <В
ЗАГАЛЬНИЙ МЕХАНІЗМ ДІЇ
Вплив цитокіну здійснюється шляхом його взаємодії зі специфічним мембранним рецептором клітини-мішені. Для цитокінів характерно плейотропна дія, яка пояснюється наявністю специфічних рецепторів на поверхні клітин різного гістогенезу. У більшості випадків рецептори для цитокінів представлені однією, двома або трьома пептидними або глікопротеїдними ланцюгами, вбудованими в клітинну мембрану. При цьому цитокін взаємодіє із зовнішнім, екстрацелюлярної, частиною рецептора. Сигнал про такого роду взаємодії передається всередину клітини інтрацеллюлярной частиною рецептора, яка володіє ферментативної активністю. Ефективність дії рецептора залежить від його афінності, тобто від того, яке мінімальне келічество ліганда необхідно для утворення міцного комплексу і як наслідок для передачі специфічного сигналу всередину клітини. Як правило, афінність залежить від числа білкових ланцюгів, що входять до складу рецептора. При цьому друга ланцюг може бути загальною у ряду рецепторів з різною специфічністю.
ОСНОВНІ ВЛАСТИВОСТІ ДЕЯКИХ ЦИТОКІНІВ
ІЛ-1. Цейінтерлейкін можуть синтезувати різні клітини сполучної тканини, як пов'язані з системою кровотворення, так і не мають до неї ніякого відношення. ІЛ-1 існує у вигляді двох поліпептидів ІЛ-la та ІЛ-1b, синтез яких кодується різними генами. Обидві ці форми утворюються з відповідних молекул-попередників, які мають однакову молекулярну масу (31000). Попередник ІЛ-la (про-ІЛ-la) біологічно активний і здатний з'єднуватися з рецептором у формі димеру. ІЛ-1b набуває здатність зв'язуватися з рецептором для ІЛ-1 тільки після ферментативного розщеплення, в результаті якого утворюється кінцевий продукт з молекулярною масою 17 500. Цей процес каталізується певним ферментом - ІЛ-1b-конвертує ензиму (ICE).
Переважною формою ІЛ-1 є ІЛ-1b (кількість відповідної мРНК, обнаруживаемое в активованих клітинах, в 10-50 разів перевищує кількість мРНК для ІЛ-la). Описано два види рецептора для ІЛ-1 (ІЛ-1Р). ІЛ-1Р з молекулярною масою 80000 (Рецептор I типу) виявляється на Т-лімфоцитах і фібробластах. ІЛ-1Р з молекулярною масою 68 000 (рецептор II типу) характерний для нейтрофілів, моноцитів, клітин кісткового мозку і В-лім...
