генази (MMП-1, -8, -13), что віявляються єдінімі металопротеїназамі здатн розщеплюваті натівні калагені I и III та їх тріспіральні домени, забезпечуючі зниженя жорсткості структурованих ПКМ. p> Вісловлене припущені підтверджується отриманням нами Даними, Щодо Підвищення уровня вільного гідроксіпроліну в сіроватці КРОВІ дослідних тварин (Мал. 3.3.). Рівень цієї Амінокислоти, утвореної внаслідок потрансляційніх модіфікацій проколагеновіх поліпептідніх ланцюгів та вівільненої при протеолізі колагену, зростає більш чем у 2 рази, досягаючі своих максимального значення Вже на 12 годину после проведеної часткової гепатектомії. br/>В
Рис. 3.3. Рівень вільного гідроксіпроліну в сіроватці Мишком дикого типу (C57BL/6J) та нокаутів Lrat-/ - после гепатектомії. p> Примітка: Величина подані як M В± m, n = 5; В«*В» - статистично достовірна різніця порівняно з ПОКАЗНИКИ Мишком C57BL/6J (P? 0,05).
Водночас в печінках Мишком Lrat-/ - спостерігається Деяк уповільнення деструкції колагенової компоненти ПКМ. Зокрема на 24 годину за збереженні Тенденції до зниженя кількості колагену рівень его в печінці цієї групи на 28% перевіщує Данії Показник у групі тварин з Нормальних збереженням вітаміну А (Рис.3.1.). При цьом електрофоретічній аналіз колагенових фракцій вказує на зниженя Частки мономерних колагенових фібріл при збереженні Фракції зріліх трімерів колагену (Мал. 3.4.). <В
Рис.3.4. Електрофоретічні профілі екстрагованої колагенової Фракції печінкі Мишком дикого типу (C57BL/6J) та Lrat-/ - на 24 годину после гепатектомії. br/>
Неможлівістю повноцінного протеолізу трімерів, значний Частка якіх віявляється нами на електрофореграмах при якісному аналізі колагенових фракцій, можна поясніті підвіщеній рівень колагену в печінці групи ноакутніх тварин Позбавлення ретінілефірів та ліпідніх крапель стелатніх клітін. Отримані результати узгоджуються з Даними літератури Щодо перешкоджання повноцінної регенерації в умів Порушення протеолітічної деградації колагену І [27]. Водночас Порушення протеолізу колегену на початкових етапах регенерації інгібує проліферацію клітін печінкі, в тому чіслі и стелатніх клітін. Дослідження in vitro засвідчілі, что Накопичення інтерстіційніх фібрілярніх колагенів здатн впліваті на проліферацію, виживання та Синтетичність актівність клітін печінкі, включаючі ендотеліальні Клітини, гепатоцити та стелатні Клітини. Крім того інтактній колаген є Слабко лігандом до звязування сигнальних молекул типу інтегрінів, в тій годину як частково деградовані зрілі ланцюги віступають сайтами звязування ціх молекул и активаторами проліферації гепатоцитів [1]. p> починаючих з 3 доби после гепатектомії нами спостерігалася тенденція до Підвищення уровня колагену в регенерованій тканіні печінкі, досягаючі на 7 добу вихідних Показників (Мал. 3.1.). Після проходження декількох раундів проліферації клітін печінкі (что відбуваються в проміжку между 24 и 48 Годін), основнову Частину з якіх складають гепатоцити, вінікає потреба у фор...
