а група ферменту (Н АД +) відновлюється, а субстрат переходить в окислене стан.
Механізм скріплення двох атомів водню, тобто двох протонів і двох електронів, полягає в наступному. Активний групою дегидрогеназ, яка приймає протони й електрони, є піридинове кільце. При відновленні НАД + до одного з вуглецевих атомів пиридинового кільця приєднуються один протон і один електрон, тобто один атом водню. Другий електрон приєднується до позитивно зарядженого атома азоту, а залишився протон переходить у навколишнє середовище.
Всі пірідінпротеіни є анаеробними дегідрогеназ. Вони не передають зняті з субстрату атоми водню на кисень, а посилають їх на інший фермент.
Крім НАД + пірідінферменти можуть містити як кофермент нікотинамідаденіндінуклеотидфосфат (НАДФ +). Цей кофермент є похідним НАД *, у якого водень ОН" групи другого вуглецевого атома рибози аденозину замінений на залишок фосфорної кислоти. Механізм окислення субстратів за участю НАДФ * як кофермент аналогічний НАД *.
Після приєднання водню НАДН і НАДФН володіють значним відновним потенціалом. Вони можуть передавати свій водень іншим з'єднанням і відновлювати їх, а самі перетворюються при цьому в окислених форму. Однак водень, приєднаний до анаеробної дегідрогеназу, не може передаватися на кисень повітря, а тільки преносчікам водню. Такими проміжними переносниками є флавіновие ферменти (флавопротеїни). Вони являють собою двокомпонентні ферменти, як активної групи в яких може перебувати фосфорильований вітамін В2 (рибофлавін). Кожна молекула такого ферменту має молекулу рібофлавінфосфата (або флавінмононуклеотиду, ФМН). Таким чином, ФМН є з'єднання азотистого підстави діметілізоаллоксазіна із залишками пятиуглеродного спирту рібіта і фосфорної кислоти. ФМН здатний приймати і віддавати два атоми водрод (Н) по атомам азоту (N) ізоаллоксазіновие кільця.
Як видно, ФАД являє собою з'єднання діметілізоаллоксазіна, рібіта, двох залишків фосфорної кислоти, рибози і аденіну. Флавінові ферменти приєднують два атоми водню до двох атомів азоту в ізоаллоксазіновие угрупованню з відповідною перегрупуванням подвійного зв'язку.
Анаеробні дегідрогенази, що мають як активної групи ФАД, отримали назву флавіновие дегідрогенази. Вони каталізують відщеплення від субстратів двох атомів водню. ФМН і ФАД, з'єднуючись з різними апоферментамі, утворюють близько тридцяти флавопротеїнів, які відрізняються різною специфічністю до субстратів. Основна функція флавопротеїнів - перенесення електронів (атомів Н) від відновлення пірідінпротеінов решти сполукам. Однак деякі флавіновие дегідрогенази можуть безпосередньо знімати атом водню з субстрату.
У дихального ланцюга між флавіновими ферментами і цітох-ромной системою знаходиться ще одна група проміжних переносників атома водню. Ці сполуки являють собою похідні бензохинона. Такі переносники протонів і електронів, тобто атомів водню були названі коферментом Q (Ко Q) або убіхінон. З'єднуючись з білком, убіхінон (Ко Q) утворюють убіхінонпротеіни, які є важливою складовою частиною оксидоредуктаз. За їх участі здійснюється перенесення атомів водню і електронів. Убіхінон. будучи похідними бенеохінона. володію! бічним ланцюгом, складеної з ізопреноідная залишків (від 6 до 10). Вони беруть участь в окисно-відновних процесах, здійснюючи передачу атомів водню.
