типом або VASP - 1, протеїн 3.1) ТОЩО [3]. Велика Кількість глікопротеїнів контактує з позаклітіннім матриксом (фібріном, фібронектіном, еластична та колагенові волокнами та ін) [11].
Рис. 7. Гомофільна Взаємодія діскоцітів, яка в більшості віпадків є глікофорін-В-опосередкованих
2.4 Батьківщина глікофорінів
Назву" глікофоріні" для Позначення основних сіалоглікопротеїнів еритроцитарних мембран людини давши видатний науковець Марчезі у тисячу дев'ятсот сімдесят два р.
Глікофоріні є гетерогенним Груп сіалоглікопротеїнів ерітроцітарної мембрану, Які відіграють Важлива роль у формуванні Структури глікокаліксу на поверхні еритроцитів (рис. 8). Смороду містять основнову часть вуглеводів плазматічної мембрану еритроцитів І, таким чином, вносячи Найбільший внесок у формирование якірніх контактів, гідрофільніх властівостей и негативного заряду поверхні Клітини [11].
А Б В
Рис. 8. Структура глікофоріну А (А), глікофоріну В (Б) та глікофоріну С (В)
Великий вуглеводній компонент, експонованій на зовнішньому боці клітінної мембрану, Робить глікофоріні Головними імунологічнімі детермінантамі поверхні еритроцитів. У глікофорінах містяться детермінанті груп крови MN, Ss, Ge, рецептори, Які взаємодіють з поверхнею бактерій, вірусів (вірус грипу, реовірус), паразітів (Малярійний плазмодій). Звідсі віпліває, что глікофоріні здатні прійматі доля не лишь у міжклітінніх контактах взаємодіях, а такоже могут неспеціфічно взаємодіяті з різнімі агентами екзогенного чі ендогенного походження [8].
Для глікофорінів Мишком та людини показана здатність формуваті гомофільні та гетерофільні контакти еритроцитів. Так, глікофорін-В (рис. 9), что є спеціфічнім для клітін ерітроїдного ряду, здать утворюваті гомофільній контакт типом «ерітроціт-ерітроціт», причому найбільш ефективних такий контакт формується между Еритроцити нормальної двоякоувігнутої форми (діскоцітов) [8, 11].
Рис. 9. Структура глікофоріну В - основного компоненту гомофільної адгезії еритроцитів
Для сфероцітів, еліптоцітів, мікроцітів, дрепаноцітів, кодоцітів характерна Слабко глікофорін-В-опосередковано гомофільна адгезія. Ехіноціті (еритроцитів, Які мают різноманітні непостійні вирости чі пухірці), навпаки, формують очень МІцний гомофільній зв'язок як з клітінамі подібної форми, так и з діскоцітов [6].
Глікофоріні А та D відіграють Важлива роль у забезпеченні гетерофільної адгезії еритроцитів з ендотелієм Судін, тромбоцитами, лейкоцитами. Так, при проходженні Еритроцити кровоносна русла олігосахарідні ланцюжки позаклітінного домену глікофоріну А Постійно взаємодіють з молекулами васкулярного адгезивного Білка Першого типом (VASP - 1), утворюючі непостійні зв'язки (рис. 10). VASP - 1 експресується на ендотеліоцітах та Деяк типах лейкоцітів [3].
Рис. 10. Гетерофільна Взаємодія глікофоріну А (Позначення синім Кольорах) з VASP - 1 (Позначення жовтим Кольорах)
2.5 ПРЕДСТАВНИК інтегрінової родини
Інтегріні - трансмембранні гетеродімерні клітінні рецептори, Які взаємодіють з позаклітіннім матриксом. Структурно інтегрінові рецептори є облігатнімі гетеродімери: КОЖЕН складається з однієї альфа- и однієї бета-субодініці, побудованімі з позаклітінного, трансмембранного и цитоплазматичного доменів. У ссавців известно 19 альфа- и 8 бета-субодиниць. Інтегріні вплівають на форму еритроцитів, їх рухлівість. Смороду беруть доля у регулюванні трівалості клітинного циклу ерітроїдніх клітін [15].
У еритроцитах відкриті Такі ізоформі інтегрінів як? 2,? 4,? 1,? 2,? 4,? 7 (рис. 11). ЦІ інтегріні утворюють контакти з екстрацелюлярнім матриксом - фібріновімі волокнами при зсіданні крови, колагенова волокнами - при пошкодженні Судін, фібріном - при міграції еритроцитів кровоносна руслом та ін. [12, 15].
А Б В
Рис. 11. Трівімірні моделі інтегрінів? 2 (А),? 4 (Б) та? 7 (В)
У позаклітінніх взаємодіях, окрім інтегрінів, Важлива місце посідають Білки Тензін, Тензін-асоційована Адгезивність кіназа Src, талін, вінкулін та?-актінін. Останній передает сигнал на спектрин-актінові філаменті еритроцитів [6, 8].
При актівації інтегріні змінюють свою конформацію, при цьом сигнал передається через цитоплазматичного домен на Білки зліпання - тензін, талін и вінкулін. Тензін фосфорілюється під дією кінази Src, актівується и передает сигнал на следующие компоненти каскаду. Сигнал від вінкуліна далі передається на? - Актінін, потім - на актінові філаменті. Кінцевій результат процесса - реалізація клітінної ВІДПОВІДІ на ключові стимули, что походяще...
