хожість і відмінність в дії соматотропіну (гормону росту) і інсуліну. Вкажіть, до якого класу належить кожен із них
Фосфорилування по залишках тирозину, яке каталізується специфічними протєїнкиназамі (тирозинкінази), зустрічається значно рідше, ніж фосфорилювання залишків серину і треоніну - на частку фосфотірозіна припадає близько 0,1% всього пов'язаного з білком фосфату. Однак біологічна роль цієї реакції дуже велика, оскільки вона активно використовується для передачі сигналів в біологічних системах. p align="justify"> Так, інсулін, зв'язуючись з рецептором - трансмембраним білком, викликає активацію його домену, спрямованого в цитоплазму і є тирозинкінази. Тірозінкіназная активність індукує ряд факторів росту - білків, що запускають поділ клітин за механізмом, аналогічному описаному для інсуліну. Рецептори цих факторів, великі трансмембранні білки - пов'язують їх на зовнішній поверхні мембрани. Освіта комплексу фактор рецептор передає сигнал через трансмембранну частина рецептора на його цитоплазматичний домен, який є тирозинкінази. Активована таким чином тирозинкінази модифікує внутрішньоклітинні білки, передаючи сигнал далі. p align="justify"> тирозинкінази фосфорилируют залишки тирозину в деяких внутрішньоклітинних білках, залучених в складну систему регуляції клітинного поділу, в якій також бере участь і фосфорилювання білків по залишках серину і треоніну. Порушення цієї дуже складної регуляторної мережі може призвести до неконтрольованого поділу клітин, пухлинному росту. Характерно, що онкобелкі, структурно близькі нормальним білкам тваринної клітини, але викликають її трансформацію, перетворення на пухлинну, нерідко виявляються тирозин-кіназа. br/>
. На прикладі перетворень 3-фофогліцерінового альдегіду покажіть взаємозв'язок вуглеводного та ліпідного обмінів. Напишіть рівняння реакцій
По завершенні біосинтезу поліпептидного ланцюга С-кінцевий ділянку такого білка, який містить від 17 до 31 залишку переважно гідрофобних амінокислот, відщеплюється, замінюючись наступною структурою:
Білок-СО-NH-СН 2 СН 2
гліколіпідного фрагмент кілька різний у різних білків, відрізняючись будовою ГЛІКАНА, містить галактозу, набором жирних кислот у діацілгліцеріновом ланці, серед яких відзначено присутність пальмітинової і миристиновой кислот.
Весь гліколіпідного фрагмент вдається в деяких випадках видалити при дії протеїнази. Зв'язок між глюкозамином і фосфоінозітом розщеплюється при дії азотистої кислоти. Особливо характерно відщеплення ліпіду при дії фосфоліпаз D або С, які гідролізують відповідно фосфодіефірние зв'язку між інозитом і фосфатідовой кислотою або фосфоінозітом і діацілгліцерін, що призводить до відділення білка від мембрани. Є відомості, що фосфоліпаза С якимось чином бере участь у механізмі дії інсуліну, отщепляя гліколіпідного фрагмент від ліпопротеінліпази. br/>
Використана література
1. Степанов В.М. Молекулярна хімія. - М.: Вища школа, 2002. - 329 с.
2. Ткачук А.Ф. Біохімія людини. - М.: Вища школа, 2001. - 318 с.
. Шатілов В. Р. Успіхи біологічної хімії. - М.: Вища школа, 1999. - 286 с.
