отже, можуть використовуватися для зміни активності під впливом позаклітинних сигналів, вони зручні для регуляції на рівні організму. Відомі й інші протеїнкінази, фосфорит-рующие залишки серину або треоніну в білках, у тому числі незалежні від сАМР або контрольовані cGMP, діацілгліцерін. p align="justify"> Вибір залишку серину, що піддається фосфорилюванню, може залежати від послідовності амінокислот, які його оточують, Так, сАМР-залежна протеинкиназа бика фосфорилирует гідроксильну групу серину в послідовності Arg-Arg-Ala-Ser-V al (Leu ), причому є сусідами залишки аргініну, мабуть, направляють фермент.
Фосфорилування по залишках тирозину, яке каталізується специфічними протєїнкиназамі (тирозинкінази), зустрічається значно рідше, ніж фосфорилювання залишків серину і треоніну, - на частку фосфотірозіна припадає близько 0,1% всього пов'язаного з білком фосфату. Однак біологічна роль цієї реакції дуже велика, оскільки вона активно використовується для передачі сигналів в біологічних системах. br/>
. Напишіть рівняння реакції фосфолірірованія галактози за участю відповідної кінази і подальшого переходу фасфарного ефіру галактози у фруктозу 6-фосфат. Дайте повна назва метаболітів і ферментів, що прискорюють ці реакції
На першому етапі аденозілметіонін (AdoMet), зазвичай є донором метильної групи, виступає при алкилірованії імідазольного кільця як донор ферменту
В
Потім відбувається вичерпне метилирование аміногрупи приєдналася фрагмента. У цьому випадку аденозілметіонін є джерелом метильних груп, перетворюючись на аденозілгомоцістеін (AdoHcy). br/>
9. HS-KoA необхідний для активування вищих жирних кислот. Вкажіть шляхи його вивільнення в організмі тварин і напишіть відповідні рівняння реакцій
Отримання чистих хімічних індивідуальних білків включає в себе як видалення небілкових домішок, так і поділ між собою власне білкових компонентів. Остання частина завдання в силу подібності фізико-хімічних властивостей білків особливо складна, тому саме її рішення визначає вибір тих чи інших схем виділення білка. При цьому необхідно враховувати деякі особливості поведінки, властиві всім білкам. p align="justify"> До них відноситься, насамперед, здатність білків піддаватися денатурації, тобто зазнавати такі зміни просторової будови, які призводять до втрати або часткової втрати функціональних властивостей. Правда, денатурація в багатьох випадках оборотна, однак ця оборотність не забезпечується автоматично, а вимагає в кожному окремому випадку підбору спеціальних прийомів. У той же час повністю або навіть частково денатуровані білки дуже вразливі для незворотних ушкоджень, особливо для дії протеолітичних ферментів, тому умов, що сприяють денатурації, варто всіляко уникати. p align="justify"> Для запобігання теплової денатурації виділення білка проводять при низькій температурі, зазвичай при 4 В° С. Необхідно також уникати крайніх значень рН. Білки легко денатурують при низьких рН через протонування негативно заряджених в нормальних умовах карбоксильних груп і виникає внаслідок цього різкого переважання позитивних зарядів, яке сприяє розгортанню компактної структури. У лужному середовищі при рН 10 і вище втрачаються позитивні заряди, зумовлені протонуванням e-аміногруп лізину, і знову-таки настає декомпенсація зарядів на поверхні, дестабілізуюча глобулу. <В
. Охарактеризуйте окисне фосфорилювання на прикладі окисного декарбоксилювання піровиноградної кислоти. Чим відрізняється окисне фосфорилювання від фотосинтетичного? br/>
фосфороліза (від фосфор і грец. lysis - руйнування), ферментативна реакція розщеплення хімічних зв'язків у деяких біологічно важливих з'єднаннях за участю фосфорної кислоти; супроводжується включенням фосфорильної групи (-Н2РО3) в утворюються продукти. Ферменти, що каталізують реакцію, називаються фосфорілаза. Вони широко поширені в процесах обміну речовин у тварин, рослин і мікроорганізмів. Фосфоролітіческому розщепленню під дією ферментів можуть піддаватися гликозидні (у глікогені), тіоефірние (у ферментсубстратном комплексі, що утворюється при окисленні 3-фосфогліцерінового альдегіду), вуглець-вуглецеві (у ксилулозо-5-фосфаті, в піровиноградної коферментів), фосфодіефір-верхові (у нуклеїнових к-тах) і вуглець-азотні (в цитрулін) зв'язку. Фосфороліза грає важливу роль в енергетиці живих систем, т. к. фосфорильної група, включена в продукти реакції, під дією різних ферментів, в кінцевому рахунку, переноситься на аденозіндіфосфорной кислоту з утворенням аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ) - основного енергетичного ресурсу клітин.
В цілому, реакція буде виглядати наступним чином:
С6Н5СН = СН2 + 2РСl5 -> С6Н5СНС1 - СН2РСl4 РСl5
. Охарактеризуйте с...
