нші біологічно Активні Речовини, что зумовлює Розвиток гострої запальної Реакції, спрямованої на знешкодження інфекційного агента.
Будова Антитіл. Імуноглобуліні різніх класів мают свои структурні Особливості. Смороду могут буті у вігляді мономерних або полімерніх структур, что складаються з кількох субодиниць. Будова Такої субодініці (мономеру) наведено на рис. 1.
Молекула імуноглобуліну має форму літері Y. Вона Складається з двох пар ідентічніх симетрично розміщеніх поліпептідніх ланцюгів, з «єднаніх между собою дісульфіднімі зв» язкамі. За молекулярними масою ланцюги поділяються на важкі (Н-ланцюги, від англ.heavy - важкий) та Легкі (L-ланцюги, від англ. 1іght - легкий). Важкі ланцюги мают п «ять класів -?,?,?,? и?, відповідно імуноглобуліні поділяються на п »ять класів: ІgМ, ІgG, ІgА, ІgD та ІgЕ. Крім того, в імуноглобулінів класів ІgМ, ІgG и ІgА виявлено підкласі Важка ланцюгів, Які візначають підкласі Антитіл. Є Чотири підкласі ІgG (ІgG1, ІgG2, ІgGЗ та ІgG4), два підкласі ІgМ (ІgМ1, ІgМ2) i два підкласі ІgА (ІgА1, ІgА2). Легкі ланцюги представлені двома типами -? (Капа) i? (Лямбда), Які віявлені в імуноглобулінів усіх п'яти класів. У одній молекулі імуноглобуліну містіться позбав один тип L-ланцюгів.
Кожний поліпептідній ланцюг Складається з двох ділянок: С - константної (стабільної, постійної) та V - варіабельної (мінлівої). Константна ділянка має однакові амінокіслотні Залишки в усіх Антитіл даного класу (підкласу) i НЕ бере участі у взаємодії з антигеном. Варіабельні ділянки L-і Н-ланцюгів утворюють два Активні центри антитіла, что здатні спеціфічно зв'язувати з антигенними детермінантамі. Активний центр антитіла - це порожніна, утворена 10 - 20 амінокіслотнімі Залишки, в якові входити комплементарна за Будовий антигенні детермінанта. Активний центр займає НЕ більш як 2% поверхні антитіла и містіть позбав 1% усіх амінокіслотніх залишків молекул. Кількість активних центрів зумовлює валентність антитіла. Отже, Різні за спеціфічністю антитіла, Які належати до одного класу (підкласу), відрізняються позбав за структурою варіабельної ділянки, что контактує з антигенними детермінантамі.
Если молекулу імуноглобуліну обробіті папаїном, то вона розпадеться на три фрагменти внаслідок руйнування пептидних зв «язків у шарнірній ділянці Н-ланцюгів: два Fаb-фрагменти (Fаb1, Fаb2) i один Fс-фрагмент. Fаb - фрагмент (від англ. Fragment antigen binding - антігенозв »язувальні фрагмент) Складається з L-ланцюга та Частини Н-ланцюга, містіть один активний центр и здатн з« єднуватіся з антигеном. Маючі вільну рухлівість Завдяк шарнірній ділянці Н-ланцюгів, Fаb - фрагменти могут займатись в просторі оптимальне положення для того, щоб зблізітіся з антигенними детермінантамі. Fс-фрагмент (від англ. Fragment crystalline - крісталічній фрагмент) Складається з С-ділянок Н-ланцюгів. ВІН НЕ має спеціфічної актівності Антитіл, а зв »язує комплемент и Забезпечує фіксацію імуноглобуліну на клітінній плазматічній мембрані.
При обробці пепсином молекула імуноглобуліну діліться на два фрагменти. Один Із них - двовалентна ділянка F (аb) 2, что має властівість полного антитіла и здатн вступаті у взаємодію з антигеном, а другий - Fс-фрагмент.
Як Вже зазначалось, імуноглобуліні різніх класів мают неоднакову структуру. ІgG представлені мономерами з двома активними центрами (дів. рис. 1). І...
