gМ є пентамер, Утворення п «ятьма субодиниць, что з» єднуються j-Ланцюг (від англ. Joining chain - сполучній ланцюг; рис. 2). Отже, ІgМ мают 10 активних центрів и могут зв «язувати 5-10 антигенних детермінант. Це поклади від Величини антигену, что пояснюється стеричного ОБМЕЖЕНОЮ через недостатню гнучкість молекули ІgМ. Сіроваткові ІgА могут буті в різніх формах: в основному у вігляді мономерів, а такоже дімерів або полімерів (8 - и 10-мерні форми). Відповідно ІgА мают 2, 4, 16 або 20 активних центрів. Субодініці в полімерніх молекулах ІgА з »єднує j - ланцюг. Секреторну ІgА існує в дімерній ФОРМІ ї містіть додатковий структурний компонент - SС (від англ. Secretory component - секреторний компонент), Який сінтезується епітеліальнімі клітінамі (рис. 3). Секреторну ІgА НЕ піддається Дії протеолітичних ферментів. ІgD та ІgЕ є мономерами.
При з «єднанні антигену з антітілом відбувається Взаємодія между антигенні детермінантою та активним центром імуноглобуліну. У Основі цієї спеціфічної взаємодії лежить просторова комплементарність. Антиген та антітіло й достатньо міцно утрімуються разом фізічнімі зв »язкамі - ван дер Ваальсових та водневімі силами міжмолекулярного прітягання.
Антитіла характеризуються скроню спеціфічністю Стосовно антігенів. Альо смороду НЕ складають абсолютно однорідної популяції та в значній мірі відрізняються за міцністю зв «язування з одним и тим самим антигеном. Міцність сполучення антитіла з антигеном характерізується такими Поняття, як афінність та авідність. Афінність (афінітет) - це Міцність зв »язування активного центру імуноглобуліну з антигенні детермінантою, что поклади передусім від їхньої стерічної комплементарності. Афінність Антитіл зростає в процесі імунізації. Вісокоафінні антитіла віробляються при вікорістанні оптимальних схем імунізації з інтерваламі, достатнімі для зниженя уровня сінтезованіх раніше Антитіл, Які мают інгібувальній Вплив на антигенну стімуляцію. Авідність - це Міцність зв «язування цілої молекули імуноглобуліну з антигеном, что візначається афінністю, а такоже валентністю антитіла й антигену, тоб кількістю Залучення у реакцію активних центрів імуноглобуліну та антигенних детермінант. Чім вища авідність, тім міцніші комплекси антиген-антітіло з меншими тенденцією до дісоціації. ІgМ хоч и мают НИЗЬКИХ афінність, альо Завдяк полівалентності могут Ефективно зв »язувати антигени з чисельно епітопамі на ранніх стадіях імунної ВІДПОВІДІ. Разом з тім слід пам'ятати, что ІgМ властіва Менша нейтралізувальна актівність порівняно з ІgG.
Спеціфічні антитіла нейтралізують інфекційну актівність вірусу. Механізмі вірусонейтралізувальної Дії Антитіл різноманітні. Антитіла сполучаються з віруснімі прікріпнімі білкамі, что знаходяться на поверхні віріона, блокують їх, унаслідок чого вірус втрачає здатність адсорбуватіся на чутлівій клітіні. Оскількі вірусні прікріпні Білки представлені в множини копіях, для їхньої просторової блокади потрібне Приєднання до одного віріона кількох молекул Антитіл. Наприклад, адсорбції одного віріона вірусу ньюкаслської хвороби запобігають не менше чем 4-6 молекул Антитіл, а адсорбцію фага на бактеріях - 2-4 молекули Антитіл. Зв'язані з недостатньою кількістю молекул Антитіл віруси могут прікріпітіся до Клітини и спричинитися інфекційній процес.
За останнімі Даними, антитіла здатні змінюваті просторова організацію Поверхнево вірусніх білків. Одна ...
