Введення
У сучасній біофізиці фундаментальні дослідження впливу різних фізичних факторів становить найважливішу та актуальну задачу. Дослідження на молекулярному рівні дозволяють розширити розуміння процесів, які відбуваються при дії фізичних факторів на біооб'єкти.
Структурний стан макромолекул в значній мірі обумовлюють функціональну активність білків. При цьому дуже важливо враховувати реальну форму макромолекул.
У роботі проведений розрахунок коефіцієнтів деполяризації об'єктів складної форми на прикладі сироватковогоальбуміну і фібриногену.
1. Вода та її взаємодія з білками
.1 Характер вплив води на структуру білків
Можливість впливу води на рівновагу сил в межах макромолекул біополімерів обумовлена ??її двоїстим впливом на їх структуру - крім гідрофобної взаємодії, стабілізуючого структуру глобулярних білків, вода надає й інший, розпушує їх структуру тип впливу за рахунок конкуренції молекул води за водневі зв'язки між ЗІ- і NH-групами поліпептидного ланцюга. Вимірювання на водних розчинах низькомолекулярних сполук і дані теоретичних розрахунків показали, що різниця ентальпій утворення прямих водневих зв'язків між даними групами білка або за посередництвом молекул води близька до нуля. Це дозволяє молекулам води конкурувати за водневі зв'язки між пептидними групами білка, ефект яких проявляється, зокрема, в тому, що значно збільшується ступінь спіралізаціі глобулярних білків при їх перенесенні з води в органічні розчинники, що утворюють більш слабкі водневі зв'язки з пептидними групами білка
Наявність подібного ефекту конкуренції дозволяє молекулам води безпосередньо впроваджуватися в водневі зв'язки між пептидними групами білка, розпушуючи його структуру.
На перших етапах гідратації вода ще слабо впливає на структуру полімеру, в основному запальні вільні обсяги поблизу нещільно покладених ділянок. І лише при подальшому зростанні вмісту води вона може змістити ланцюга полімеру і включитися в водневі зв'язки між ними.
1.2 Вплив води на рівновагу сил в межах білкових макромолекул
Двоїстий характер впливу води на структуру макромолекул біополімерів створює лише передумови для рівноваги сил в межах макромолекул глобулярних білків, що істотно залежить від деталей структури останніх, в першу чергу від особливостей розподілу полярних і неполярних амінокислотних залишків на поверхні і всередині глобули. Уявлення про провідну роль гідрофобних взаємодій у стабілізації нативної конформації глобулярних білків засновані на тому, що взаємодія різних груп білка з водою повинно призводити до витіснення гідрофобних амінокислотних залишків всередину білкової глобули і до переважання на її поверхні полярних залишків.
Експерименти показують, що у багатьох глобулярних білків число неполярних, гідрофобних амінокислотних залишків на поверхні перевищує їх число всередині білка. Неполярні залишки, як правило, займають близько половини або навіть більшу частину поверхні глобулярних білків. Правда, наявність гідрофобних ділянок на поверхні макромолекул частково пов'язане з їх важливою роллю у складі активних центрів ферментів при взаємодії з ними субстратів реакцій або при взаємодії між субодиницями в субодиничних білках. Але якщо виходити з провідної ролі гідрофобних взаємодій у стабілізації нативної структури білкової глобули, то й участь гідрофобних груп у функціонуванні активного центру не може пояснити їх переважання на поверхні мономерних білків в умовах, коли всі вони могли бути розміщені всередині макромолекули.
Подібний характер розподілу неполярних залишків у межах глобули далеко не випадковий, про що свідчить, зокрема, такий факт, що при переході від мезофільного штаму мікроорганізмів до термофильность одна з неполярних груп на поверхні білка замінюється на гідрофільний амінокислотний залишок.
Усередині білка присутня певна кількість молекул води, аж до декількох десятків, причому в ряді випадків їх місце розташування було встановлено за допомогою методу рентгено-структурного аналізу.
Незважаючи на відсутність прямих експериментальних даних про зміну стану води поблизу неполярних ділянок білкових макромолекул, реальність їх участі в біологічних процесах випливає з даних термодинамічних вимірів і наявності ефектів Ентропійно-ентальпійного компенсації в білково-водних системах.
1.3 Вода всередині білкових макромолекул
Зупинимося тепер на іншому аспекті впливу води на структуру біополімерів - її розпушує ефекті, пов'язаному з конкуренцією молекул води за во...
