дневі зв'язки в межах макромолекул. Хоча всередині білкових глобул зареєстровано деяка кількість молекул води, вона може виконувати там різну роль, виступаючи або лише як невід'ємний елемент їх просторової структури, що заповнює якісь вільні обсяги в її межах, або як активно впливає на зміну конформації білка в ході біологічних реакцій.
Деяке число молекул води, безсумнівно, входить в структуру макромолекул білків, і зазвичай застосовувані методи сушіння не призводять до її видалення. Більш повне вилучення води призводить до повної деструкції макромолекули білка. Є також дані, що видалення води з білків при дії на них глибокого вакууму викликало часткову інактивацію деяких кристалічних ферментів.
Але та ж структурна вода, принаймні, частково активно бере участь у функціонуванні білків.
Наявність деякого мінімального кількості води в межах макромолекул білків є необхідною умовою для виконання ними своїх біологічних функцій. І справа тут не пов'язано з обов'язковим зміною загальної конформації білків у присутності води. Це відноситься до статичної структурі білка, тоді як його функціонування пов'язане зі зміною конформації білка в ході реакції і необхідністю забезпечення вибірковості біологічних реакцій і можливості управління ними. Подібні вимоги до структури білків виконуються саме у водному середовищі.
Таким чином, наявність двоїстого впливу води на структуру глобулярних білків, поряд зі складним характером розподілу полярних і неполярних амінокислотних залишків у межах білкових макромолекул і наявністю деякого мінімального кількості води всередині глобул, безпосередньо пов'язане з необхідністю виконання ними своїх біологічних функцій.
Дія всіх цих факторів призводить до того, що зміна вільної енергії при денатурації білків, за результатами калориметричних вимірів, становить лише 8-15 ккал/моль при загальній енергії гідратації на макромолекул білка порядку 103-104 ккал/ моль. Останній результат, як і інші наведені тут дані, знаходиться в повній відповідності з уявленням, що вода визначає рівновагу сил в межах білкових глобул. Саме це робить макромолекул білка чутливою до слабким впливам, необхідним для управління біологічними реакціями та їх вибірковості. У результаті в таких реакціях бере участь не тільки активний центр білка, але і вся глобула в цілому, включаючи і можливість впливу на реакції через різні області глобули.
Рівновага сил призводить також до появи мимовільних флуктуацій структури глобулярних білків у воді під дією енергії теплового збудження - конформаційної рухливості нативної структури білка, тобто до динамічної структурі білка, реєстрованої за допомогою самих різних методів. При цьому динамічна структура є особливо чутливим показником рівноваги сил в межах макромолекул, оскільки для зміни частоти будь-якого руху на порядок енергія активації для нього повинна змінитися.
Вимоги до рівноваги сил як необхідній умові для функціонування глобулярних білків обумовлюють і існування безпосереднього зв'язку між теплостійкістю білків з організмів з непостійною температурою тіла і температурою середовища їх проживання.
1.4 Про самоорганізації та стабільності структури білків у воді
На проблемі самоорганізації структури глобулярних білків, а також їх стабільності в умовах, коли для виконання своїх біологічних функцій вони повинні реагувати на слабкі впливу, слід зупинитися окремо. Поліпептидний ланцюг мінімального білка з 100 амінокислотних залишків може приймати порядку 10100 можливих конформацій. І якби вона складалася з однаково пов'язаних ділянок, то ланцюг не змогла б організуватися в певну просторову структуру, так як навіть за мільярд років відбувається лише 1030 теплових коливань. Вже це визначає необхідність існування в макромолекулах білків ділянок з відносно міцними внутрішньо- і межцепочечних зв'язками, зумовленими ближніми і середніми взаємодіями. Подібні ділянки з відносно жорсткою структурою, очевидно, виконують також функції підтримання нативної структури макромолекул, створюючи певний бар'єр для її незворотних порушень і допускаючи зміна конформації лише в деяких межах. Це дозволяє також розраховувати на збереження в певних умовах близької до нативної конформації білків при їх знаходженні в неводному середовищі.
Таким чином, необхідність вирішення суперечливих, а часто і взаємовиключних завдань щодо забезпечення активного функціонування білків і збереження на певний мінімальний термін їх нативної структури обумовлює гетерогенність структури білкових макромолекул.
З гетерогенністю структури білків як умовою виконання ними своїх біологічних функцій, можливо, пов'язані вимоги до мінімального розміру білків. За Ламрім, білком вважається поліпептид, що містить більш...
