РЕФЕРАТ
Cульфгемоглобін і сульфміоглобін
Введення
Хромопротеїди (від грец. chroma - фарба) складаються з простого білка і пов'язаного з ним пофарбованого небілкового компонента. Розрізняють гемопротеїни (містять в якості простетичної групи залізо), магнійпорфіріни і флавопротеїни (містять похідні ізоаллоксазіна).
Хромопротеїди наділені рядом унікальних біологічних функцій: вони беруть участь у таких фундаментальних процесах життєдіяльності, як фотосинтез, дихання клітин і цілісного організму, транспорт кисню і діоксиду вуглецю, окислювально-відновні реакції, світло- і цветовосприятие та ін. хромопротеїни грають винятково важливу роль у процесах життєдіяльності.
Напевно, найвідомішим хромопротеїдів є гемоглобін. Гемоглобін - білок еритроцитів, червоних кров'яних клітин, що переносить молекулярний кисень від легенів до тканин в організмах хребетних тварин. Гемоглобін можна вважати свого роду модельним білком, структура, властивості і функції якого найбільш повно вивчені в порівнянні з іншими білками протягом останніх 50 років. Американський фізик Хопфилд назвав його атомом водню сучасної біохімії, маючи на увазі, що вивчення гемоглобіну зіграло в біохімії ту ж роль, що і вивчення атома водню у фізиці. Гемоглобін називають також почесним ферментом, оскільки дослідження його структури в статиці і динаміці дозволили значно просунутися в розумінні механізмів функціонування ферментів.
1. Гемоглобін
Гемоглобін, Hb (від ін. грец. ???? - кров і лат. globus - куля) - складний білок, хромопротеїд, дихальний пігмент крові людини, хребетних і деяких безхребетних тварин, що володіють кровопостачанням. Основною функцією гемоглобіну є перенесення О 2 з легких до периферичних тканин, а також зворотний процес, перенесення СО 2 і протонів від периферичних тканин до дихальних органам для подальшого виведення з організму.
1.1 Будова гемоглобіну
Молекула гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць: двох? і двох?- І відповідно містить чотири поліпептидні ланцюжки двох типів. ?-Поліпептідная Ланцюг закінчується комбінацією амінокислот валіну-лейцину, а?- Поліпептидний ланцюг - комбінацією валина-гістидину-лейцину. Кожна?-ланцюжок містить 141, а?-ланцюжок - 146 амінокислотних залишків. Таким чином, вся молекула гемоглобіну включає 574 амінокислоти. Поліпептидні ланцюги в гемоглобиновой молекулі розміщені не лінійно, як це виглядає на перший погляд з даних (первинна структура). Через існування інтрамолекулярних сил, поліпептидні ланцюги скручуються у формі типовою для білків?-геліксовой спіралі (вторинна структура). Сама?-геліксовая спіраль на кожну?- І?-поліпептідную ланцюг охоплена просторово, утворюючи сплетіння овоидной форми (третинна структура). Всі чотири третинному зігнуті?- І?-поліпептідние ланцюга розташовуються просторово в певному співвідношенні (четвертинна структура), які пов'язані між собою міжмолекулярними силами.
Власне кажучи, наведені вище деталі структури відносяться не до гемоглобіну, а до його білкової компоненті - Глобино. Кожна субодиниця гемоглобіну містить одну небілкової (простетичної) групу - гем . Гем є циклічний ферротетрапіррол, представлений у вигляді Fe (II) протопорфирина IX (Мал. 1.)
Рис. 1. Структура протопорфирина IX і гема
Атом заліза може утворити шостій координаційних зв'язків. Чотири зв'язку спрямовані до атомам азоту піррольних кілець, залишилися дві зв'язку - перпендикулярно до площини порфіринового кільця по обидві його сторони. Геми розташовані поблизу поверхні білкової глобули в спеціальних кишенях, утворених складками поліпептидних ланцюжків глобіну (Мал. 2). Присутність гема в протеїні пояснює його червоний колір [1].
Рис. 2. Структурна модель гемоглобіну людини
(? - (червона) і? - (синя) поліпептидні ланцюга; зеленим показані розташування гемов)
Структура гемоглобіну стала відома завдяки дослідженням англійського біофізика Макса Перутца, за які в 1962 році він був удостоєний Нобелівської премії з хімії.
Гемоглобін при нормальному функціонуванні може знаходитися в одній з трьох форм: феррогемоглобін (зазвичай званий дезоксигемоглобином або просто гемоглобіном), оксигемоглобін і феррігемоглобін (званий також метгемоглобіном). У феррогемоглобіне залізо знаходиться в закисной формі Fe (II), один з двох зв'язків, перпендикулярних до площини порфіринового кільця, спрямована до атома азоту гистидинового залишку, а друг...
