Гемоглобін - складний білок, хромопротеїд, дихальний пігмент крові людини, хребетних і деяких безхребетних тварин. Основна функція гемоглобіну - перенос кисню від органів дихання до тканин.
Хімічно гемоглобін відноситься до групи хромопротеїдів. Молекула гемоглобіну складається з білкової частині - глобіну і простетічной групи небілкової природи - гема, в складу якого входить залізо. В одній молекулі гемоглобіну міститься 4 простетических групи. У 100 мл крові здорової людини міститься 13 - 16 г гемоглобіну. Залізо, яке міститься в гемі, здатне утворювати з молекулами кисню розпадається з'єднання при проходженні еритроцита через капіляри легень, а при проходженні через судини інших органів - віддавати кисень і зв'язуватися з вуглекислотою, яку гем потім віддає, коли еритроцит знову потрапляє в капіляри легенів. Кров, що протікає по артеріях, насичена киснем, має яскраво-червоний колір; після поглинання кисню тканинами і зв'язування гемоглобіну з вуглекислотою кров набуває темно-червоний колір (ця кров протікає по венах). Крім гемоглобіну крові, у ряду тварин в ритмічно працюючих м'язах з інтенсивним обмінному (м'яз серця) є м'язовий гемоглобін (міоглобін), близький за своїм складом і властивостями до гемоглобіну крові.
Альфа-полипептидная ланцюг закінчується комбінацією амінокислот валіну-лейцину, а бета- поліпептидний ланцюг - комбінацією валіну-гістидину-лейцину. Альфа-і бета-поліпептидні ланцюга в гемоглобіновой молекулі не розміщені лінійно, це первинна структура. Через існування інтрамолекулярних сил поліпептидні ланцюга скручуються у формі типовою для білків альфа-геліксових спіралі (вторинна структура). Сама альфа-геліксових спіраль на кожну альфа-і бета-поліпептидних ланцюг охоплена просторово, утворюючи сплетіння овоидной форми (третинна структура). Окремі частини альфа-геліксових спіралей поліпептидних ланцюгів відзначають латинськими літерами від А до Н. Всі чотири третично вигнуті альфа-і бета-поліпептидні ланцюга розташовуються просторово в певному співвідношенні - кватернерная структура. Вони пов'язані між собою не справжніми хімічними зв'язками, а міжмолекулярними силами.
Сведберговой одиницею називається комплекс, що складений з одного гема і однієї альфа-, бета-поліпептидного ланцюга. Явно гемоглобіновая молекула складається з чотирьох Сведберговой одиниць. Молекулярний вага гемоглобіну дорівнює 64458, тобто на один атом заліза належить за 16115.
Крім координаційної зв'язку, що існує між поліпептидними ланцюгами глобіну, Fe + + атом гема має ще трьома координаційними зв'язками, дві з яких з'єднані двома азотними атомами порфіринового кільця, а третя, у середовищі з низьким парціальним тиском кисню, пов'язана з однією молекулою води. У середовищі з високим парціальним тиском кисню (артеріальна кров), третя координаційна зв'язок сполучена з одного молекулою кисню, причому виходить з'єднання - оксигемоглобін. Шляхом безперервного перетворення оксигемоглобіну в скороченої гемоглобін і назад здійснюється перенесення кисню з легенів до тканин. Особливо значним відзнакою гемоглобіну від міоглобіну є крива насичення киснем, яка має сігмоідную форму. Значить, можливість гемоглобіну зв'язувати кисень залежить від того, полягають Чи в даному тетрамера інші молекули кисню. Якщо містяться, то наступні молекули кисню приєднуються легше. Таким чином, для гемоглобіну властива кінетика кооперативного зв'язування завдяки якій він об'єднує максимальна кількість кисню в легенях і віддає максимальну кількість кисню при тих парціальних тисках кисню, які мають місце в периферичних тканинах.
Величина Р50 - Значення парціального тиску кисню - характеризує спорідненість гемоглобінів до кисню. Р50 у різних організмів істотно розрізняється, але у всіх випадках воно перевищує значення парціального тиску кисню в периферичних тканинах розглянутого організму.
Це показує фетальний гемоглобін людини (НВF). Для HbA Р50 26 мм. рт. ст., а для HbF Р50 20 мм. рт. ст. Завдяки цій різниці гемоглобін F відбирає кисень у HbA, що знаходиться в плацентарної крові. Однак після народження дитини HbF втрачає свою функцію; володіючи більш високою спорідненістю до кисню, він вивільняє меншу його кількість в тканинах.
У гемоглобіну є ще одна важлива функція: він прискорює транспорт вуглекислого газу від тканин до легень. Гемоглобін пов'язує вуглекислий газ відразу після вивільнення кисню; приблизно 15% вуглекислого газу, присутнього в крові, переноситься молекулами гемоглобіну. Що знаходиться в еритроцитах карбоангідраза каталізує перетворення надходить з тканин вуглекислого газу у вугільну кислоту. Вугільна кислота швидко дисоціює на бікарбонат-іон і протон, причому рівновагу зрушено убік дисоціації. Для запобігання небезпечного підвищення кислотності крові повинна існувати буферна система, здатна поглинати надлишок протонів. Гемоглобін пов'язує два протона на кожні ч...
