отири звільнилися молекули кисню, визначаючи буферну ємність крові.
У легенях йде протилежний процес: приєднання кисню до дезоксігемоглобіну супроводжується вивільненням протонів, які зв'язуються з бікарбонат-іонами, переводячи їх у вугільну кислоту. Далі ефективно діюча карбоангідраза каталізує перетворення вугільної кислоти у вуглекислий газ, видихається з легких. Отже, зв'язування кисню тісно пов'язане з видиханням вуглекислого газу. Це явище називається ефектом Бора. p> Цей ефект - властивість тетрамерной гемоглобіну, яке визначається гем-гемовим взаємодією, що лежить в основі кооперативних ефектів. Протони, відповідальні за ефект Бора, вивільняються в результаті руйнування сольових містків, яким супроводжується зв'язування кисню з Т-структурою; вони від'єднуються від атомів азоту залишків гістидину (146) в бета-ланцюгах. Ці протони зрушують співвідношення в бік утворення вугільної кислоти, яка розщеплюється карбоангидразой з утворенням вуглекислого газу. Навпаки, при вивільненні кисню знову складається Т-структура з притаманними їй сольовими містками, при створенні яких вчиняється приєднання протонів до залишків гістидину в бета-ланцюгах. Таким чином, в периферичних тканинах протони сприяють утворенню сольових містків. Освіта сольових містків викликає звільнення кисню з оксигенированной R-форми гемоглобіну.
Отже, збільшення концентрації протонів сприяє звільненню кисню, а підвищення концентрації кисню стимулює вивільнення протонів. Перший результат виражається в зсуві кривої дисоціації кисню вправо при зростанні концентрації іонів водню (протонів).
Звичайна концентрація гемоглобіну у дорослої людини становить від 80 до 115%, за середню величину приймають 100%. Типові величини у чоловіків приблизно на 10% вище, ніж у жінок. У дитини ж нормальна концентрація гемоглобіну істотно відрізняється від норм дорослої людини.
У наш час існує чимало способів знаходження концентрації гемоглобіну. Сюди можна віднести колориметрические методи, при яких гемоглобін колориметрируют як оксигемоглобін або скороченої гемоглобін. До цієї групи можна зарахувати і перший метод для визначення гемоглобіну, запропонований Велькера в 1854 році і модифікований Тальквістом, суть якого полягала в тому, що колір краплі крові на фільтрувальної папері порівнюють із серією кольорових паперових стандартів. Інший дослідник, грунтуючись на перетворенні гемоглобіну в солянокислий гематин і пов'язаних з цим змін до електричної провідності, запропонував електронний метод визначення концентрації гемоглобіну. Також існують Газометріческіе методи. При цьому гемоглобін насичують газом (наприклад, киснем), окисом вуглецю (СО). За часткою поглиненого газу визначають кількість гемоглобіну. Частку кисню знаходять приладом Ван-Слайка, приладом Баркрофта або яким небудь іншим апаратом для визначення кисню. Є методи, засновані на визначенні заліза в гемоглобіновой молекулі. Так як гемоглобіновая молекула містить точно певну кількість заліза (0,0347%), за його кількості встановлюється і кількість гемоглобіну.
Існує таке поняття, як метгемоглобін. Метгемоглобіном називається похідне гемоглобіну, в якому двовалентний атом заліза переходить у тривалентні. У еритроцитах в ході обміну завжди формуються відомі кількості метгемоглобіну, який відновлюється назад у гемоглобін під впливом ферменту метгемоглобінредуктази так, що в цільної крові здорової людини метгемоглобін не перевищує 2% від загального вмісту гемоглобіну (0,03 - 0,3%).
Хімічна структура сульфогемоглобіна не з'ясована. Ймовірно, дві вінілові групи гемоглобіну з'єднуються, допомогою SО2-містків, з сусідніми метинового зв'язками. У нормальному стані сульфогемоглобіна в крові немає. Він з'являється при отруєннях сполуками сурми, фенацітіном, бромом, сульфонамідами, нітратами (колодязна вода), сірчаними сполуками і пр.
Визначення сульфогемоглобіна в крові можна провести спектроскопічні. Сульфогемоглобіновий спектр не змінюється від додавання сульфіду амонію, але зникає від додавання Na2S2О4 і 2 мл 10% їдкого натру, або декількох крапель 3% перекису водню. p> Типи гемоглобіну. Нещодавно ще вважалося, що гемоглобін дорослої людини являє собою єдине з'єднання. Відомо було тільки те, що в ембріонального життя є особливий тип гемоглобіну, званий HbF, в 155 разів більш стійкий до n/12 натрієвої лугу, ніж нормальний гемоглобін. У Останнім часом, завдяки роботам Полінга, його співробітників та ін, з'ясувалося, що гемоглобін дорослої людини і при нормальних, і при патологічних станах не представляє собою гомогенного хімічної сполуки. Відкрито було багато нормальних і патологічних типів гемоглобіну, які представили в новому світлі обмін гемоглобіну і вказали шляхи для дослідження патогенезу деяких анемій. Встановлено було, що при деяких захворюваннях спостерігаються особливі типи гемоглобіну, характерні для даної анемії. Типи гемоглобіну мають велике значення не тільки для...
