Зміст
1. Гормони підшлункової залози, будова, біологічна роль
. Прогоркание жирів каталізується ферментом ліпоксигеназою. Дати характеристику цього ферменту
. Що таке церамид, ліпідний подвійний шар, плинність мембрани, інтегральний мембранний білок, рецептор гліколепід
. Скільки оксідоредуктоз, трансфеноз, гідролаз, меаз, ізомераз приймає участь в перетворенні глюкози в етанол. Написати рівняння реакції
Список використаних джерел
1. Гормони підшлункової залози, будова, біологічна роль
Підшлункова залоза виконує в організмі дві найважливіші функції: екзокринну і ендокринну. Екзокринної функція забезпечує синтез і секрецію ферментів і іонів, необхідних для процесів травлення. Ендокринну функцію виконують клітини острівковогоапарату підшлункової залози, які секретують гормони, що беруть участь у регуляції багатьох процесів в організмі. p align="justify"> У островковой частини підшлункової залози (острівці Лангерханса) виділяють 4 типи клітин, які секретують різні гормони: А-(або ? -) клітини секретують глюкагон, В-(або ? -) - інсулін, D-(або < span align = "justify">? -) - соматостатин, F-клітини секретують панкреатичний поліпептид.
1. Інсулін. Будова, синтез і секреція
Інсулін - поліпептид, що складається з двох поліпептидних ланцюгів. Ланцюг А містить 21 амінокислотний залишок, ланцюг В - 30 амінокислотних залишків. Обидві ланцюга з'єднані між собою двома дисульфідними містками (рис. 1). Інсулін може існувати в декількох формах: мономера, димеру і гексамерів. Гексамерная структура інсуліну стабілізується іонами цинку, який зв'язується залишками Гіс в положенні 10 В-ланцюга всіх 6 субодиниць. p align="justify"> Молекула інсуліну містить також внутрішньомолекулярний дисульфідних місток, що з'єднує шостий та одинадцятий залишки в А-ланцюга. Інсуліни деяких тварин мають значну схожість з первинної структурі з інсуліном людини. p align="justify"> В обох ланцюгах у багатьох положеннях зустрічаються заміни, що не роблять впливу на біологічну активність гормону. Найбільш часто ці заміни виявляються в положеннях 8, 9 і 10 ланцюга А.
У той же час в положеннях дисульфідних зв'язків, залишків гідрофобних амінокислот в С-кінцевих ділянках В-ланцюга і С-і N-кінцевих залишків А-ланцюга заміни зустрічаються дуже рідко, що свідчить про важливість цих ділянок для прояву біологічної активності інсуліну. Використання хімічних модифікацій і замін амінокислот в цих ділянках дозволили встановити структуру активного центру інсуліну, у формуванні якого беруть участь залишки фенілаланіну...
