2 може зв'язуватися з залізом гема, займаючи шосте координаційне становище. Унікальною особливістю міоглобіну, а також гемоглобіну, є їх здатність оборотно зв'язувати О 2 без окислення гемового Fe 2+ в Fe 3+. Це виявляється можливим, оскільки в гідрофобному гемовую кишеню, з якого витіснена вода, створюється середу з низькою діелектричною проникністю.
При зв'язуванні О 2 з атомом заліза останній переміщається приблизно на 0,06 нм і опиняється в площині порфіринового кільця, тобто в енергетично більш вигідному становищі. Припускають, що це переміщення обумовлено тим, що іон Fe 2+ в дезоксіміоглобіне знаходиться в високоспіновом стані і радіус його є занадто великим, щоб він міг розміститися в площині порфіринового кільця гема. При зв'язуванні ж О 2 іон Fe 2+ переходить в нізкомпіновое стан і його радіус зменшується; тепер іон Fe 2+ може переміститися в площину порфіринового кільця.
Гемоглобін - основний компонент еритроцитів крові, що здійснює доставку кисню від легенів до тканин, а вуглекислоти - з тканин у легені. Гемоглобіни різних видів відрізняються за формою кристалів, розчинності, спорідненості до кисню. Це обумовлено відмінностями в амінокислотної послідовності білків; гемовую компонент однаковий у гемоглобинов всіх видів хребетних і деяких безхребетних тварин.
Гемоглобін людини являє собою тетрамер, що складається з чотирьох субодиниць, двох? - субодиниць і двох? - субодиниць, що містять по 141 і 146 амінокислотних залишків відповідно. Між первинними структурами? - І? - Субодиниць існує значна гомологія, подібні також і конформація їх поліпептидних ланцюгів.
Молекула гемоглобінаімеет сферичну форму, діаметр якої дорівнює 5,5 нм. Чотири субодиниці упаковані у формі тетраедра.
Дані рентгеноструктурного аналізу показали, що електричні дизельні гемоглобіну супроводжується низкою змін. При низькому дозволі встановлено, що в цьому випадку структура стає більш компактною (атоми Fe? - Ланцюгів зближуються приблизно на 0,6-0,7 нм), субодиниці повертаються один щодо одного і осі другого порядку на 10-15 о. Результати дослідження при високому дозволі свідчать про те, що особливо значні зміни відбуваються в області ?? - контактів.
До теперішнього часу на основі рентгеноструктурних досліджень і ряду інших методичних підходів досягнуті значні успіхи в з'ясуванні механізму дії ферментів із заданими властивостями на основі досягнень в області генної інженерії. Це відкриває широкі можливості для перевірки справедливості сучасних уявлень про механізм дії ферментів і створення фундаментальної теорії ферментативного катав.
Бібліографічний список
1. А. Ленинджер Основи біохімії.- Москва Мир, 1985.
. Ю.А. Овчинников. Біоорганічна хімія.- Москва Просвітництво, 1987.
. Т.Т. Березів, Б.Ф. Коровкін. Біологічна хімія.- Москва Медицина, 1990.
