ні зрушення в обміні речовин: через 15-20 хвилин підвищується секреція гормонів щитовидної залози і посилюється поглинання нею йоду, необхідного для синтезу цих гормонів; підвищується поглинання кисню щитовидною залозою, зростає окислення глюкози, активується обмін фосфоліпідів і новоутворення РНК. Зараз з'ясовано, що механізм дії тиреотропіну, як і багатьох інших пептидних гормонів, зводиться до активування аденілатциклази, розташованої в безпосередній близькості від рецепторного білка, з яким зв'язується тиреотропин. Як наслідок цього, в щитовидній залозі прискорюється ряд процесів, в тому числі і біосинтез тиреоїдних гормонів.
[3] Інсулін
Інсулін - білок, що виробляється в? - клітинах підшлункової залози. Його будова детально вивчено. Інсулін був першим білком, у якого Ф. Сангером була з'ясована первинна структура. Він же з'явився першим білком, отриманим шляхом хімічного синтезу.
Вперше наявність в залозі гормону, що впливає на вуглеводний обмін, було відзначено Мерінгом і О. Міньковський (1889). Пізніше Л.В. Соболєв (1901) встановив, що джерелом інсуліну в підшлунковій залозі служить її островковая частина, у зв'язку з чим в 1909 році цей гормон, не будучи ще индивидуализирован, отримав найменування - інсулін (від лат. insula - острів). У 1992 році Ф. Бантінг і Г. Бест вперше приготували активний препарат інсуліну, а до 1926 року були розроблені способи його виділення в високоочищеним стані, у тому числі у вигляді кристалічних препаратів, що містять 0,36% Zn.
Інсулін синтезується в бета-клітинах острівців Лангерганса звичайним механізмом синтезу білка. Трансляція інсуліну починається на рибосомах, пов'язаних з ендоплазматичним ретикулумом, з освіти препрогормонов інсуліну. Цей вихідний препрогормонов з молекулярною масою 11 500 в ЕПР розщеплюється до проінсуліна з молекулярною масою близько 9000. Далі в апараті Гольджі більша його частина дробиться на інсулін, упаковують в секреторні гранули, і пептидний фрагмент. Однак майже 1/6 частину кінцевого секретируемого продукту залишається у формі проінсуліна. Проінсулін є неактивною формою гормону.
Молекулярна маса кристалічного інсуліну дорівнює 36 000. Його молекула являє собою мультимера, складений з шести протомеров і двох атомів Zn. Протомери утворюють димери, які взаємодіють з імідазольна ядрами радикалів гіс 10 ланцюга B і сприяють їх агретаціі в гексамерів. Розпадаючись, мультимера дає три субчастіци з молекулярною масою 12 000 кожна. У свою чергу, кожна субчастіца розщеплюється на дві рівні частини з М=6000. Всі перераховані модифікації інсуліну - протомери, Дамер і гексамерів - володіють повною гормональної активністю. Тому часто молекулу інсуліну ототожнюють з протомери, що володіє повною біологічною активністю (М=6000), тим більше, що у фізіологічних умовах інсулін існують в мономерний формі. Подальше фрагментованість молекули інсуліну (з М=6000) на ланцюг А (з 21 амінокислотного залишку) і ланцюг В (з 30 амінокислотних залишків) веде до втрати гормональних властивостей.
Інсуліни, виділені з підшлункової залози різних тварин, майже ідентичні за первинної структурі. При недостатньому рівні біосинтезу інсуліну в підшлунковій залозі людини (в нормі щодоби син...
