дновних центрів ферменту.
Фермент нитрогеназа міститься в декількох видах мікроорганізмів. Фермент, виділений з Azotobacter vinelandii, складається з двох білків з молекулярною масою 240 000 і ~ 60 000Da. Перший білок (тетрамер з чотирьох білкових глобул) містить атоми Mo і Fe в редокс-центрах (MoFe-білок). Другий білок (димер з двох білкових глобул) містить тільки атоми заліза у вигляді сульфідного кластера Fe4S4 (Fe-білок). Кластер з'єднаний з білковою молекулою чотирма тіольний (RS) групами амінокислотних залишків цистеїну (Cys). У MoFe-білку є два окислювально-відновних центру: MoFe-кофактор (активний центр ферменту) і P-кластер, що містить два кубаноподобних кластера Fe4S4, з'єднаних двома Cys-групами. Нещодавно на підставі кристалографічних досліджень MoFe-білка нітрогенази з Azotobacter vinelandii запропонована структура цих двох центрів. Структура кофактора (без додаткових лігандів) наведена на рис. 1, а. Короткі відстані Fe_Fe (~ 2,5 Б) між двома кластерами Fe4S3 і Fe3MoS3 , Пов'язаними двома сульфідними містками і третім лігандом (Y), говорять про можливості взаємодії Fe_Fe. Передбачається, що три слабкі Fe_Fe-зв'язку можуть розірватися при взаємодії з N2 і молекула N2 може бути включена у внутрішню порожнину кофактора, заміщаючи зв'язку Fe_Fe зв'язками Fe_N. У такому комплексі створюються умови для перенесення декількох (4, 6) електронів на азот від відновника через P-кластер. Атом Mo в рамках цієї моделі є одним з джерел електронів. Очевидно, що Mo не обов'язково учасник відновлення N2 , Оскільки відомі й інші нітрогенази, в яких атом Mo заміщений атомами ванадію або заліза. Процес відновлення N2 на молібденсодержащіх нитрогеназа включає три основних етапи перенесення електронів:
1) відновлення Fe-білка донорами електронів (ферредоксин в клітці або Дитіоніти Na2S2O4 в колбі);
2) перенесення електронів з відновленого Fe-білка (через P-кластер) на MoFe-білок. Цей процес залежить від гідролізу магнієвої солі аденозинтрифосфату (MgАТФ) до аденозиндифосфату (MgАДФ);
3) перенесення електронів на N2 (Або інший субстрат), пов'язаний з кофактором. p> Сумарна стехіометрія відновлення описується рівнянням
N2 + + 8H + + 16MgАТФ 2NH3 + H2 + p> + 16MgАДФ + 16Pi (Pi - фосфат-аніон)
Роль багатоцентрових взаємодій (участь декількох атомів металу) в активації молекулярного азоту в протонних і апротонних середовищах в цілому узгоджується з результатами вивчення структури кофактора і залізних кластерів у нитрогеназа [4].
Водневі сполуки азоту
Азот і водень взаємодіють, утворюючи з'єднання, що віддалено нагадують вуглеводні. Стабільність азотоводородов зменшується зі збільшенням числа атомів азоту в ланцюзі на відміну від вуглеводнів, які стійкі і в довгих ланцюгах. Найбільш важливі нітриди водню - аміак NH3 і гідразин N2H4. До них відноситься також азотистоводородная кислота HNNN (HN3). p> Аміак NH3. Аміак...
