Найпростіша кінетична схема, для якої справедливо рівняння Міхаеліса:
Етимологія та історія
У кін. ХVIII - поч. XIX вв. вже був відомий той факт, що м'ясо перетравлюється шлунковим секретом, а крохмаль перетворюється на цукор під дією слини. Однак механізм цих явищ був невідомий
У XIX в. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів на етиловий спирт під дією дріжджів, дійшов висновку, що цей процес (бродіння) каталізується якоюсь життєвою силою, що перебуває в дріжджових клітинах.
Структура і механізм дії ферментів
Активність ферментів визначається їх тривимірної структурою.
Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, яка згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і получающаяся молекула (білкова глобула) володіє унікальними властивостями. Кілька білкових ланцюгів можуть об'єднуватися в білковий комплекс. Третинна структура білків руйнується при нагріванні або впливі деяких хімічних речовин.
Щоб каталізувати реакцію, фермент повинен зв'язатися з одним або декількома субстратами. Білкова ланцюг ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина, або западина, де зв'язуються субстрати. Ця область називається сайтом зв'язування субстрату. Зазвичай він збігається з активним центром ферменту або знаходиться поблизу нього.
Ферменти в діагностиці захворювань серцевого м'яза
До теперішнього часу визначення активності ферментів широко використовувалося для підтвердження діагнозу гострого інфаркту міокарда (ГІМ).
В даний час на цю роль претендує визначення специфічних серцевих маркерів - тропоніну Т або тропоніну I. Незважаючи на це, визначення ізоформ креатинкінази або її ізоферменту КК-МВ залишається застосовним для ранньої діагностики ГІМ - у межах 12 годин від початку захворювання. У цей період діагностична чутливість визначення не набагато поступається чутливості визначення TnT. Поряд з визначенням рівня тропоніну, визначення ізоформ КК-ММ та КК-МВ дозволяє стежити за відновленням коронарного кровотоку на ранній стадії інфаркту міокарда. Визначення ізоформ КК може бути використано для оцінки часу початку ГІМ, коли клінічні дані не дозволяють виявити його точно.
Визначення активності ізоферменту КК-МВ має перевагу в порівнянні з визначенням тропоніну через можливість цілодобового визначення, простоти і швидкості визначення і відносно низькою вартістю.
Продовжує обговорюватися значимість визначення активності в сироватці ізоферменту ВВ глікогенфосфорилази для діагностики ГІМ. Його активність може змінюватися в сироватці вже через дві години після початку ГІМ. Використання даного тесту на практиці обмежена складними методичними проблемами.
Ферменти в діагностиці захворювань печінки
Більше чотирьох десятиліть для діагностики захворювань печінки використовують АсАТ, АлАТ, ЩФ. За 30-річний період використання в якості маркера?-Глютамілтрансферази (ГГТ) встановлена ??цінність визначення її активності для скринінгу захворювань печінки, метастазування в печінку і зловживання алкоголем. Збільшення активності ферментів, особливо АлАТ і ГГТ, може спостерігатися при жировій дистрофії печінки, відзначається у 15% пацієнтів з підвищеною масою тіла і у хворих гепати...
