білки гомологични між собою і з проінсуліном, звідки і пішла їх назва [10]. Синтез їх стимулюється через регуляцію транскрипції їх генів через активацію гормоном росту латентних транскрипційних факторів - STAT-білків, що зв'язуються з GAS-like елементами в промоторах багатьох генів, в тому числі гена ІФР-1, активуючи їх транскрипцію. При цьому, мабуть, найбільшу роль відіграє STAT-5B білок [8,16]. Вважається, що у людини та інших ссавців головне місце синтезу соматомединів - печінка, хоча виявлена ​​їх секреція і в інших місцях, наприклад ІФР-1 секретується в людських дермальних фібробластах, щурячих хондроцитах, в клітинах теки фолікул яєчника, ІФР-2 - в клітинах гранульози яєчників [6].
Вважається, що секреція ІФР-2 менш залежна від концентрації в крові гормону росту, ніж секреція ІФР-1 [10]. Крім гормону росту на їх синтез і секрецію впливають: стимулюючу - паратиреоїдного гормон в остеобластів щодо ІФР-1, але не ІФР-2; естрогени - можуть стимулювати їх синтез в яєчнику; холікальцітріол - стимулює синтез ІФР-2, але інгібує синтез ІФР- 1 [6].
У людей рівень транскрипції гена ІФР-1 в печінці, нирках і серці малий у порівнянні з транскрипцією ІФР-2, але зростає з віком (у середньому, при нормальному рівні гормону росту, щодо ІФР-1) , в той час як на щурах було показано, що ІФР-2 експресується більше в плодовий період розвитку, і його експресія після народження знижується [6].
У крові 95% усієї кількості соматомединів циркулює у зв'язаному з білками вигляді. Зв'язують їх білки були названі IGFBP - Insuline growth factor binding proteins (білки, що зв'язують інсуліноподібний ростові фактори). Всього їх відомо шість. Вони вивчені вже достатньо повно, про них можна сказати наступне. Всі вони включають в себе 200-300 амінокислотних залишків, мають у складі приблизно 18 дисульфідних внутрішньомолекулярних зв'язків. IGFBP-1 і 2 мають на своєму С-кінці послідовність амінокислот аргінон-гліцин-аспартат, що ріднить їх з деякими білками міжклітинного матриксу. IGFBP-3, 4, 5 і 6 різною мірою глікозовані. IGFBP-1 пов'язує ІФР-1 і 2 з приблизно однаковою афінністю, причому його афінність до них приблизно в 5 разів вище, ніж їх рецепторів до них. Білок експресується в нирках і печінці. IGFBP-2 експресується в основному у плода і в основному в мозку. Його спорідненість до ІФР-2 в 3 рази вище, ніж до ІФР-1, і в загальному вище до них, ніж у IGFBP-1. IGFBP-3 в крові знаходиться у складі якогось 150кДа - зв'язує ІФР комплексу (спільно з так званої кіслотолабільного субодиницею, Acid Labile Subunit), у щурів синтезується печінкою, нирками, плацентою, в матці і яєчнику. IGFBP-4 - у фібробластах. IGFBP-3 і 4 пов'язують з однаковою афінністю ІФР-1 і 2. IGFBP-5 - має найвищим спорідненістю до ІФР, пов'язуючи їх в 50 разів сильніше, ніж їх рецептори, його синтез відзначений в яєчниках, плаценті і клітинах остеосаркоми людини. Ос...
