зв'язку. Дуже чутливі до фізико-хімічних умов середовища. Вони неспецифічні, тобто з'єднуються один з одним не строго певні хімічні угрупування, а найрізноманітніші хімічні групи, але відповідають певним вимогам.
а) Водневий зв'язок
б) Іонна зв'язок
в) Гідрофобне взаємодія
пептидних зв'язків.
Формується за рахунок COOH-групи однієї амінокислоти і NH 2 -групи сусідній амінокислоти. У назві пептиду закінчення назв всіх амінокислот, крім останньої, що знаходиться на В«СВ»-кінці молекули змінюються на В«мулВ»
тетрапептид: валив-аспарагіл-лізил-серин
В
пептидного зв'язку формується ТІЛЬКИ ЗА РАХУНОК АЛЬФА-аміногрупи І СУСІДНІЙ COOH-ГРУПИ ЗАГАЛЬНОГО ДЛЯ ВСІХ АМІНОКИСЛОТ фрагментів молекули! Якщо карбоксильні і аміногрупи входять до складу радикала, то вони ніколи (!) не беруть участь у формуванні пептидного зв'язку в молекулі білка.
Будь білок - це довга нерозгалужене поліпептидний ланцюг, що містить десятки, сотні, а іноді більш тисячі амінокислотних залишків. Але якою б довжини не була поліпептидний ланцюг, завжди в основі її - стрижень молекули, абсолютно однаковий у всіх білків. Кожна поліпептидний ланцюг має N-кінець, на якому знаходиться вільна кінцева аміногрупа і С-кінець, утворений кінцевий вільної карбоксильної групою. На цьому стрижні сидять як бічні гілочки радикали амінокислот. Числом, співвідношенням і чергуванням цих радикалів один білок відрізняється від іншого. Сама пептидний зв'язок є частково подвійний чинності лакто-лактамної таутомерії. Тому навколо неї неможливо обертання, а сама вона по міцності в півтора рази перевершує звичайну ковалентний зв'язок. На малюнку видно, що з кожних трьох ковалентних зв'язків в стержні молекули пептиду або білка дві є простими і допускають обертання, тому стрижень (вся полипептидная ланцюг) може згинатися в просторі.
Хоча пептидний зв'язок досить міцна, її порівняно легко можна зруйнувати хімічним шляхом - кип'ятінням білка в міцному розчині кислоти або лугу на протязі 1-3 діб.
До нековалентним зв'язкам у молекулі білка крім пептидного, відноситься також дисульфідних зв'язків.
Цистеин - амінокислота, яка в радикалі має SH-групу, за рахунок якої і утворюються дисульфідні зв'язку.
В
Дисульфідний зв'язок - це ковалентний зв'язок. Однак біологічно вона набагато менш стійка, ніж пептидний зв'язок. Це пояснюється тим, що в організмі інтенсивно протікають окислювально-відновні процеси. Дисульфідний зв'язок може виникати між різними ділянками однієї і тієї ж поліпептидного ланцюга, тоді вона утримує цей ланцюг у вигнутому стані. Якщо дисульфідний зв'язок виникає між двома поліпептидами, то вона об'єднує їх в одну молекулу.
СЛАБКІ ТИПИ ЗВ'ЯЗКІВ
У десятки разів слабкіше ковалентних зв&...
