рушеннях поперечних зшівок, дефіціт міді, вітамінів В6, C. При Хвороби, такі як цинга, Відновлення балансу ферментів до нормального может прізвесті до полного віліковування [8]. p align="justify"> Утворення колагенів регулюється на різніх рівнях, починаючі від синтезу незріліх ланцюгів та їх ВІТАМІН С-залежних гідроксілювання за Залишки проліну и закінчуючі дозріванням агрегованих трімерів за участь трансглутаміназ (КФ 2.3.2.13.) та лізіноксідаз (КФ 1.4 .3.14.) [3,7]. Лізілоксідаза (КФ 1.4.3.14.) Утворює поперечні зв язки колагенових фібріл, представляет собою нерозчінній мідьвмісній білок. Ще один фермент, что бере доля у дозріванні колагену це трансглутаміназа (КФ 2.3.2.13.), Яка зшіває Білки на молекулярному Рівні.
Гідроксілювання проліну або лізину каталізуються пролінгідроксілазою (КФ 1.14.11.2.) або лізінгідроксілазою (КФ 1.14.11.4.) - ферментами, что знаходяться в мікросомальній Фракції печінкі та каталізують гідроліз ковалентного зв'язку.
Глікозілтрансфераза (КФ 2.4.1.2.) входити до класу трансфераз (КФ 2), что каталізують перенесеного функціональніх груп и молекулярних залишків від однієї молекули до Іншої. Глікозілтрансфераза (КФ 2.4.1.2.) Переносити Залишки цукрів. p align="justify"> Такоже у сінтезі колагену беруться доля N-протеїназа колагену (КФ 3.4.24.14.), что відщеплює N-пропептид, а С-пропептид - С-протеїназа про колагену (КФ 3.4.24.19.). Протеїназі входять до класу гідролаз (КФ 3), Які розщеплюють пептидний зв'язок между амінокіслотамі в білках []. br/>
1.2.2 Тіпі колагену
На СЬОГОДНІ відомо 28 тіпів колагену, Які кодуються більш чем 40 генами, Які відрізняються один від одного Первін структурою ланцюгів, функціямі та локалізацією в організмі. Більше 90% Всього колагену пріпадає на колагену I, II, III, и IV тіпів [30]. p align="justify"> Різновіді колагенуТіпі колагенуФібрілярні колагеніI, II, III, V, XI, XXIV, XXVII.Фідріл-Асоційовані колагеніIX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII.Колагені, что формують філаменті - намистиниVI.Мережоутворюючі колагеніIV, VIII, X.Колагені, что формують якірні фібріліVII.Трасмембранні колагеніXIII, XVII, XXIII, XXV.ІншіXXVIII, XV, XVIII.
колагену Першого типом є тримерного білкамі, что збіраються в потрійні спіралі без розрівів, самозбіраються в фібрілі и володіють найбільшою міцністю. Всі Другие колагену відрізняються від них в одному або декількох аспектах. Деякі колагену мают розріві у потрійній спіралі и НЕ обов язково збіраються у фібрілі [9, 23].
Деякі колагену вступають в реакцію N-глікозілювання. Колагену трьох тіпів (IX, XII, XIV) модіфікуються внаслідок Приєднання бокових ланцюгів глікозаміноглікана, а колагену двох В«ДодатковаВ» тіпів (XV и XVIII) мают потенціальні ділянки для Приєднання подібніх ланцюгів. Потрійні спіралі Деяк колагенів, Які НЕ містять великих ...
