. Такими ферментами (прості білки) є гідролітичні ферменти, зокрема пепсин, трипсин, папаїн, уреаза, лізоцим, рибонуклеаза, фосфатаза та ін. Більшість природних ферментів відноситься до класу складних білків, що містять, крім поліпептидних ланцюгів, який-небудь небілковий компонент (кофактор ), присутність якого є абсолютно необхідним для каталітичної активності. Кофактори можуть мати різну хімічну природу і різнитися по міцності зв'язку з поліпептидного ланцюгом. Якщо константа дисоціації складного ферменту настільки мала, що в розчині все поліпептидні ланцюги виявляються пов'язаними зі своїми кофакторами і не розділяються при виділенні і очищенні, то такий фермент отримує назву холоферменту (холоензім), а кофактор - простетичної групи, розглядаються як інтегральна частина молекули ферменту. Поліпептидну частина ферменту прийнято називати апоферментом.
У літературі досі вживаються й інші найменування компонентів складних ферментів, зокрема «фермент-протеід», «білковий компонент» (апофермент), «кофермент» (коензим) і «простетичної група». Під коферментом часто мають на увазі додаткову групу, легко відділяється від апофермента при дисоціації. Припускають, що простетичної група може бути пов'язана з білком ковалентними і нековалентними зв'язками. Так, в молекулі ацетілкоензім-А-карбоксілази кофактор біотин ковалентно пов'язаний з апоферментом допомогою амідного зв'язку. З іншого боку, хімічні зв'язки між кофакторами і пептидними ланцюгами можуть бути відносно слабкими (наприклад, водневі зв'язки, електростатичні взаємодії та ін.). У таких випадках при виділенні ферментів спостерігається повна дисоціація обох частин, і ізольований білковий компонент виявляється позбавленим ферментативної активності, поки не буде доданий ззовні бракуючий кофактор. Саме до подібних ізольованим низькомолекулярним органічним речовин застосуємо термін «кофермент», типовими представниками яких є вітаміни В1, В2, В6, РР, містять коферменти. Відомо також, що і простетичноїгрупи, і коферменти активно включаються в хімічні реакції, виконуючи функції промежутоних переносників електронів, атомів водню або різних функціональних груп (наприклад, амінних, ацетилових, карбоксильних). У подібних випадках кофермент розглядають в якості другого субстрату, або косубстрата.
Роль коферменту (Ко) в якості переносника, наприклад, атомів водню може бути представлена ??у вигляді схеми, де SH - субстрат, КУО - холоферменту, А - акцептор протона:
Субстрат піддається окисленню, віддаючи електрони і протони, а подекуди - відновленню, приймаючи електрони і протони. У наступній полуреакции відновлений Коєну може віддавати електрони і протони на який-небудь інший проміжний переносник електронів і протонів або на кінцевий акцептор.
Коензим, кофактор, простетичної група - двозначний біохімічний жаргон. Досі триває термінологічну суперечку, оскільки часто визначення «коензим», «кофактор» і «простетичної група» розглядаються через призму їх ролі в реакціях ензиматичного (ферментативного) каталізу. Слід, однак, рахуватися з тим незаперечним фактом, що в багатьох випадках небілкові органічні молекули, як і іони металів, абсолютно необхідні белковому компоненту при виконанні певної біологічної функції, не має відношення до Біокаталізу. Безсумнівно, мають значення також тип і характер зв'язку небілкового компонента з молекулою білка. Тому очевидно, що кофактором може служити будь-який чинник, абсолютно необхідний для виконання білком його каталітичної або будь-який інший біологічної ролі. З іншого боку, коферментом може бути будь небілковий фактор, який безпосередньо залучений в реакцію ензиматичного каталізу. Кофактор, який безпосередньо не бере участі в акті каталізу, не є коензимом. У той же час простетичної групу (ковалентно зв'язаний небілковий компонент, необхідний для певної функції) можна назвати коферментом, якщо вона безпосередньо бере участь у ензиматичною реакції. Простетичної група, яка не залучена у акт каталізу, але функціонально є істотним як для ферменту, так і для некаталітичного білка, може бути названа кофактором. І нарешті, кофактор і кофермент, неміцно пов'язані (або слабо пов'язані) з ферментом або білком, тим не менш, не класифікуються в якості простетичної груп.
Багато двовалентні метали (Mg 2+, Мn 2, Са 2+) також виконують роль кофакторів, хоча вони не відносяться ні до коферментам, ні до простетичноїгрупи. Відомі приклади, коли іони металів міцно пов'язані з білковою молекулою, виконуючи функції простетичної групи. Зокрема, очищений фермент, що каталізує окислення аскорбінової кислоти (вітамін С) в дезоксіаскорбінову кислоту, містить 8 атомів міді на одну молекулу; всі вони настільки міцно пов'язані з білковою молекулою, що навіть не обмінюються з іонообмінними смолами і не відокремлюються методом діалізу. Більш того, за допомогою методу електронного парамагнітного резон...
