ретього типу, керованими зовнішніми сигналами. Більшість G-білків (Gs-білки) активують аденілатциклазу, деякі G-білки її інгібують (Gi-білки). Деякі аденілатциклази активуються комплексом Са2 + / кальмодулін.
Механізм дії. цАМФ є аллостеріческім ефектором протеинкиназ А (ПК-?) [3] та іонних каналів (див. с.372). У неактивному стані ПК-? є тетрамером, дві каталітичні субодиниці (К-субодиниці) якого інгібіровані регуляторними субодиницями (Р-субодиниці) (аутоінгібірованіе). При зв'язуванні цАМФ Р-субодиниці диссоциируют з комплексу і К-одиниці активуються. Фермент може фосфорилювати певні залишки серину і треоніну в більш ніж 100 різних білках, у тому числі в багатьох ферментах (див. с.158) і факторах транскрипції. В результаті фосфорилювання змінюється функціональна активність цих білків.
Поряд з цАМФ функції вторинного месенджера може виконувати і цГМФ (cGMP). Обидва з'єднання розрізняються по метаболізму і механізму дії.
Роль іонів кальцію
Рівень іонів кальцію. Концентрація іонів Са2 + в цитоплазмі нестимульований клітини дуже низька (10-100 нМ). Низький рівень підтримується кальцієвими АТФ-азами (кальцієвими насосами) і натрій-кальцієвими обмінниками. Різке підвищення концентрації іонів Са2 + в цитоплазмі (до 500-1000 нМ) відбувається в результаті відкривання кальцієвих каналів плазматичної мембрани або внутрішньоклітинних кальцієвих депо (гладкого і шорсткого ендоплазматичного ретикулума). Відкривання каналів може бути викликане деполяризацією мембран або дією сигнальних речовин, нейромедіаторів (глутамат і АТФ, см. с.342), вторинних месенджерів (ІФ3 і цАМФ), а також речовини рослинного походження ріанодину. У цитоплазмі і клітинних органелах є безліч білків здатних зв'язувати Са2 +, деякі з них виконують роль буфера.
При високій концентрації в цитоплазмі іони Са2 + робить на клітку цитотоксичну дію. Тому рівень кальцію в окремій клітці відчуває короткочасні сплески, збільшуючись в 5-10 разів, а стимуляція клітини збільшує лише частоту цих флуктуацій.
Дія кальцію опосередковано спеціальними Са2 +-зв'язуючими білками («кальцієвими сенсорами»), до яких належать аннексіна, кальмодулін і тропонин (див. с.326). Кальмодулін - порівняно невеликий білок (17 кДа) - присутній у всіх тварин клітинах. При зв'язуванні чотирьох іонів Са2 + (на схемі блакитні кружечки) кальмодулін переходить в активну форму, здатну взаємодіяти з численними білками. За рахунок активації кальмодулина іони Са2 + впливають на активність ферментів, іонних насосів і компонентів цитоскелету.
Інозит - 1,4,5-трифосфат і діацілгліцерін
Гідроліз фосфатіділінозіт - 4,5-дифосфата [ФІФ2 (PlnsP2)] фосфоліпазою С [4] призводить до утворення двох вторинних месенджерів: інозит - 1,4,5-трифосфату і діацілгліцерін. Гідрофільний ІФ3 надходить в ендоплазматичнийретикулум [ЕР (ЕR)] і індукує вивільнення іонів Са2 + з запасающих везикул. Ліпофільний ДАГ залишається в мембрані і активує протеїн C, яка в присутності Са2 + фосфорилирует різні білкові субстрати, модулюючи їх функціональну активність. [1]
Основні представники гідрофільних гормонів
Похідні амінокислот.
Природно, найбіль...
