ожна побачити і спіралі, і зближення цих спіралей, і групи різних субмолекулярних утворень (доменів), і просто сполучні ділянки. Така компактна молекула має форму глобули (від лат. globules - кулька) і тому називається глобулярної структурою. p>
Рис. 1. Третинна (просторова) структура сироваткового альбуміну, що складається з 607 амінокислотних залишків
Існують також фібрилярні білки (від лат. fibra - волокно), які сильно витягнуті (Наприклад, м'язовий білок міозин). p> Але як не складна показана на малюнку просторова структура, вона ще не найскладніша. Можна уявити собі, скільки додаткових проблем для теоретичного (і експериментального) аналізу виникає при розгляді НЕ однієї, а двох чи більше взаємодіючих білкових молекул (четвертинна структура).
Здавалося б, у випадку олигопептидов все має бути простіше і доступніше для аналізу (і теоретичного, і експериментального). Однак це не так. І тут ми підійшли до обіцяному фізичному визначенню відмінності між полі-і олигопептидами.
Зв'язки між амінокислотними залишками (за винятком ковалентних) по енергії багато менше хімічних, відображають сутність фізичних процесів і тому називаються фізичними (в загальному сенсі вони вже не є зв'язками, а взаємодіями). p> Кожне окреме з цих взаємодій є неміцним, може утворюватися і розпадатися, тобто характеризуватися якимось часом існування. Однак при збільшенні довжини пептидного ланцюга число таких одночасних взаємодій зростає, і з досягненням деякої довжини їх сумарна дія призводить до того, що молекула приймає все більш стабільну конфігурацію.
З термодинамічних досліджень випливає, що ця довжина становить близько 50 амінокислотних залишків і може бути менше або більше в залежності від конкретної амінокислотної послідовності, тобто від присутності і розташування різних взаємодіючих елементів.
Таким чином, фізичні дані узгоджуються з тими, які були нами отримані з математичних міркувань, оскільки число 50 є величиною того ж порядку, що і 20, характеризує В«амінокислотну систему численняВ». Тому олігопептиди - речовини з числом амінокислотних залишків порядку 50, а у поліпептидів (білків) це число багато більше 50.
Отже, оскільки число амінокислотних залишків у олигопептидов мало, а отже, і внутрішньомолекулярних взаємодій у них недостатньо для утворення стабільної просторової структури, то їх конфігурація постійно змінюється в масштабах часу мікросвіту (у нашому часовому масштабі їх можна порівняти з извивающимся черв'яком, виліз на поверхню під час сильного дощу). p> Одним з наслідків таких постійних і швидких змін є те, що з цих молекул важко (або неможливо) отримати кристали і внаслідок цього досліджувати за допомогою рентгеноструктурного аналізу. Правда, існує ще один потужний метод (ядерний магнітний резонанс, ЯМР), за допомогою якого вдається отримати цілі набори конфігурацій. Однак і в цьому методі потрібно використання сильно концентрованих розчинів пептидів, в та...
