і! Ця проблема отримала назву проблеми фолдінга (від англ. fold - складати). Однак немає. Минуло вже майже 40 років після початку експериментального отримання просторових структур білків, а таємниця поки не розкрита. Тисячі вчених різних спеціальностей протягом цього часу (деякі - все своє творче життя) намагалися створити універсальний метод побудови просторової структури білків по амінокислотної послідовності (Як це робиться в природі), але нікому дану проблему не вдалося вирішити навіть для однієї не дуже протяжної структури. Чому? p> У відміну від ДНК або РНК, складених лише з 4 стандартних азотистих підстав, білки включають 20 стандартних амінокислотних залишків. Це призводить до того, що число можливих взаємодій пар залишків (як сусідніх, так і віддалених) виявляється більш ніж на порядок більше, ніж для пар азотистих підстав. А в просторі можуть взаємодіяти одночасно не 2, а більш залишків, в результаті чого число можливих взаємодіючих одиниць на багато порядків більше. Важливим є те, що весь кістяк транслювали пептидного ланцюга є міцним, оскільки всі його елементи, включаючи і пептидную зв'язок, об'єднані сильними хімічними (ковалентними) зв'язками. Хімічна зв'язок між віддаленими амінокислотними залишками буває, як правило, тільки одного типу в випадку, коли два залишку цистеїну утворюють дисульфідні зв'язки (SS зв'язок, або S-S місток). Це істотно зменшує число можливих конфігурацій. Однак і за наявності SS зв'язків у протяжних поліпептидів залишається ще багато ступенів свободи для освіти різних конфігурацій, і, крім того, існує чимало білків, в яких залишки цистеїну відсутні.
Слід враховувати і те, що характер взаємодій цих зближених амінокислотних залишків різний, оскільки одні з них є зарядженими, що призводить до електростатичного взаємодії, інші (полярні) здатні брати участь у дипольних і ще складніші взаємодіях. Зблизили плоским циклічним групам для досягнення мінімальної енергії вигідно зайняти плоско-паралельне положення, і це призводить до стекінг (пакетному)-взаємодії, а неполярних (Гідрофобним) групам з тих же міркувань вигідно вийти з полярного оточення (водного середовища), зблизитися і об'єднатися один з одним (гідрофобні взаємодії). p> Всі ці взаємодії набагато слабкіше ковалентних зв'язків. А ще існують водневі зв'язки, енергія яких також мала, але при великій їх числі вони можуть кардинально змінити загальну конфігурацію молекули і додати їй просторово регулярну форму вторинної структури (спіралі, шару, шпильки). В результаті здійснення всіх типів слабких взаємодій в білках можуть формуватися найскладніші просторові освіти (третинна структура). На рис. 1 наведено приклад такої третинної структури сироваткового альбуміну бика, складається з 607 амінокислотних залишків (без цистеїн, тобто без S-S-зв'язків), і отриманої в результаті застосування найскладнішого експериментального фізичного методу, званого рентгеноструктурним аналізом. У цієї молекули м...
