кій системі вже може здійснюватися міжмолекулярної взаємодії однакових молекул пептидів друг з одним, що впливає на получающийся результат і фіксує конфігурацію (Конформацію) не тільки окремої, а й взаємодіє з іншими пептидного молекули.
Рис. 2. Можливі просторові структрури мет-енкефаліну з амінокислотної послідовністю YGGFM. Пунктиром відзначені водневі зв'язки
На рис. 2 показані 4 можливі структури природного пептидного опиоида енкефаліну, складається з 5 амінокислотних залишків. Наскільки вони різні! Перша (Розгорнута) з великими труднощами була отримана за допомогою рентгеноструктурного аналізу. Три інші розраховані із застосуванням спеціальних методів комп'ютерного моделювання, в результаті чого отримані структури, що містять від однієї до трьох внутрішньомолекулярних водневих зв'язків і дуже сильно відрізняються за конфігурації. Малість молекули олигопептида дозволяє їй в живому організмі переміщатися на досить великі відстані, а висока внутримолекулярная рухливість - приймати форму, необхідну для успішної взаємодії зі багатьма речовинами, в тому числі і з великими білками (наприклад, з рецепторами).
Біологія
Різноманіття структурних форм білків і олігопептидів лежить в основі різноманіття та їх біологічних функцій. Це різноманіття обумовлює те, що єдиної і суворої класифікації речовин пептидної природи не існує, і поки є сумніви в тому, що таку класифікацію найближчим часом можна буде створити. Тому представляється можливим лише грубо і далеко неповно охарактеризувати лише частина структурно-функціональних груп білків, що і представлено в табл. 4. p>
Функціональні властивості білків вивчаються вже досить давно, ще навіть до тих часів, коли навчилися визначати їх амінокислотну послідовність. Багато з цих властивостей широко відомі, в тому числі увійшли і в шкільні підручники. Тому нам здається доцільним більш докладно охарактеризувати біологічні властивості олигопептидов, які почали вивчати порівняно недавно. А щодо білків відзначимо лише одну, але принципову особливість. p> У табл. 4 серед інших наведено приклади білків, які називаються складними і являють собою комплекси білка з молекулами непептидного типу (наприклад, гемоглобін містить залізо, а казеїн - фосфорну кислоту). Однак білки можуть об'єднуватися і з більш складними речовинами, утворюючи глікопротеїни, які є обов'язковим компонентом клітинних поверхонь і позаклітинних опорних систем, або ліпопротеїни, які здійснюють обмін ліпідами між печінкою і іншими органами.
Для олигопептидов (табл. 5) також не існує суворої структурно-функціональної класифікації. До теперішнього часу розшифровано більше 4 тис. різних амінокислотних послідовностей цих речовин, виділених із тварин, рослин, грибів, бактерій і вірусів. Більшість з них за своїми фізіологічним функцій відносять до регуляторних речовинам, які беруть участь у регуляції всіх основних регуляторних систем організму - нервової, енд...
