кут обертання навколо цієї зв'язку позначається j) і зв'язок З a -С (Кут обертання навколо цієї зв'язку позначається y). p> Пептидная зв'язок по своїй хімічній природі є ковалентного і надає високу міцність первинної структурі білкової молекули. Будучи повторюваним елементом поліпептидного ланцюга і маючи специфічні особливості структури, пептидний зв'язок впливає не тільки на форму первинної структури, а й на вищі рівні організації поліпептидного ланцюга.
Вторинна структура білкової молекули утворюється в результаті того чи іншого виду вільного обертання навколо зв'язків, що з'єднують a-вуглецеві атоми в поліпептидного ланцюга.
У природних поліпептидних ланцюгах виявлено три основних типи структури: a-спіраль, складчастий лист і статистичний клубок. Спіральна структура утворюється якщо в ланцюзі однакові кути поворотів (j) для всіх зв'язків С a -N і кутом повороту (y) для всіх зв'язків С a -С і рівні відповідно-48є і-57є. Найбільш часто зустрічається правозакрученная a-спіраль. Ця структура дуже стабільна, тому що в ній майже або повністю відсутні стеричні труднощі, особливо для R-груп бічних ланцюгів амінокислот. R-групи амінокислот спрямовані назовні від центральної осі a-спіралі. У a-спіралі диполі = С = О і> N-Н сусідніх пептидних зв'язків орієнтовані оптимальним чином (майже коаксіальним) для дипольного взаємодії, утворюючи внаслідок цього велику систему внутрішньомолекулярних кооперативних водневих зв'язків, що стабілізують a-спіраль. Крок спіралі (один повний виток) 5,4 Е включає, 3,6 амінокислотних залишку.
В
Малюнок 1 - Структура і параметри a-спіралі білка
Спіральну структуру можуть порушити два фактори:
1) у наявність залишку проліну, циклічна структура якого вносить злам в пептидний ланцюг - ні групи-N Н 2 , тому неможливо освіти внутріцепочечной водневого зв'язку;
В
2) якщо в поліпептидного ланцюга поспіль розташовано багато залишків амінокислот, що мають позитивний заряд (лізин, аргінін) або негативний заряд (глутамінової, аспарагінової кислот), в цьому випадку сильне взаємне відштовхування одноіменнозаряженних груп (-СОО - або-N Н 3 + ) значно перевершує стабілізуючий вплив водневих зв'язків у a-спіралі.
Структура типу складчастого листа також стабілізована водневими зв'язками мiж тими ж диполями = N Н ...... О = С <. Однак у цьому випадку виникає зовсім інша структура, при якій остов поліпептидного ланцюга витягнуть таким чином, що має зигзагоподібну структуру. Кути обертання для зв'язків С a -N ( j) і С a -С ( y) близькі відповідно до -120 +135 0 . Складчасті ділянки поліпептидного ланцюга проявляють кооперативні властивості, тобто прагнуть розташуватися поруч у білкової молекулі, і формують паралельні
В
одінаковонаправленние поліпептидні ланцюга або антипаралельні,
В
які зміцнюються завдяки водневим зв'язкам між цими ланцюгами. Такі структури називаються b-складчасті листи (малюнок 2).
В
Малюнок 2 - b-структура поліпептидних ланцюгів
a-Спіральні складчасті листи - це впорядковані структури, в них є регулярна укладання амінокислотних залишків у просторі. Ділянки білкової ланцюга з нерегулярною укладанням амінокислотних залишків у просторі, які також утримуються завдяки водневим зв'язкам - називаються неупорядкованими, безструктурними - статистичними клубком. Всі ці структури виникають мимовільно і автоматично внаслідок того, що даний поліпептид має певну амінокислотну послідовність, яка зумовлена ​​генетично. a-спіралі і b-структури обумовлюють певну здатність білків до виконання специфічних біологічних функцій. Так, a-спіральна структура (a-кератин) добре пристосована до того, щоб утворювати зовнішні захисні структури-пір'я, волосся, роги, копита. b-структура сприяє утворенню гнучких і нерозтяжних ниток шовку і павутини, а конформація білка колагену забезпечує високу міцність на розрив, необхідну для сухожиль. Наявність тільки a-спіралей або b-структур характерно для ниткоподібних-фібрілярние білків. У складі глобулярних-кулястих білків зміст a-спіралей і b-структур і безструктурні ділянок сильно варіює. Наприклад: інсулін спирализованную-на 60%, фермент рибонуклеаза - 57%, білок курячого яйця лізоцим - на 40%. p> Відомості про чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі, а також про наявність в білкової молекулі спіралізованих, складчастих і невпорядкованих ділянок ще дають повного уявлення ні про обсяг, про формі, ні тим більше про взаємне розташуванні ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного.
Ці особливості будови білка з'ясовуються при вивченні його третинної структури, під якою розуміють загальне розташування в прос...
