торі в певному обсязі поліпептидного ланцюга.
Третинна структура встановлюється за допомогою рентгеноструктурного аналізу. Перша модель молекули білка - міоглобіну, що відображає його третинну структуру, була створена Дж. Кендрю із співробітниками в 1957р. Незважаючи на великі труднощі до теперішнього часу вдалося встановити третинну структуру понад 1000 білків, у тому числі гемоглобіну, пепсину, лізоциму, інсуліну тощо
Третинна структура білків утворюється шляхом додаткового складання пептидного ланцюга яка містить a-спіраль, b-структури та ділянки без періодичної структури. Третинна структура білка формується зовсім автоматично, мимоволі і повністю зумовлюється первинної структурою. Основною рушійною силою у виникненні тривимірної структури, є взаємодія радикалів амінокислот з молекулами води. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот групуються всередині білкової молекули, в той час як полярні радикали орієнтуються в бік води. У якийсь момент виникає термодинамічно найбільш вигідна стабільна конформація молекули - глобула. У такій формі білкова молекула характеризується мінімальної вільної енергією. На конформацію виниклої глобули надають вплив такі чинники як рН розчину, іонна сила розчину, а також взаємодія білкових молекул з іншими речовинами.
У Останнім часом з'явилися докази, що процес формування третинної структури не є автоматичним, а регулюється і контролюється спеціальними молекулярними механізмами. У цьому процесі задіяні специфічні білки - шаперони. Основними функціями їх є здатність запобігати утворенню з поліпептидного ланцюга неспецифічних (хаотичних) безладних клубков, та забезпечення доставки (транспорту) їх до субклітинних мішенях, створюючи умови для завершення згортання білкової молекули.
Стабілізація третинної структури забезпечується завдяки нековалентним взаємодіям між атомними угрупуваннями бічних радикалів наступних типів:
- водневі зв'язки можуть виникати між функціональними групами бічних радикалів. Наприклад, між ОН групою тирозину і-N <в кільці залишку гістидину.
- електростатичні сили притягання між радикалами, несучими протилежно заряджені іонні групи (іон-іонні взаємодії), наприклад негативно заряджена карбоксильная група (- СОО - ) аспарагінової кислоти і (N Н 3 + ) позитивно зарядженої e-аміногрупи залишку лізину.
- гідрофобні взаємодії обумовлені силами Ван-дер-Ваальса між неполярними радикалами амінокислот. (Наприклад, групами-СН 3 - аланіну.
Стабілізується третинна структура і ковалентного дисульфідній зв'язком (-S-S-) між залишками цистеїну. Цей зв'язок дуже міцна і присутній не у всіх білках. Важливу роль ця зв'язок грає в білкових речовинах зерна і борошна, тому що впливає на якість клейковини, структурно-механічні властивості тіста і відповідно на якість готової продукції - хліба і т.д.
Білкова глобула не є абсолютно жорсткою структурою: у відомих межах можливі оборотні переміщення частин пептидного ланцюга відносно один одного з розривом невеликої кількості слабких зв'язків та утворення нових. Молекула як би дихає, пульсує в різних своїх частинах. Ці пульсації не порушують основного плану конформації молекули, подібно до того, як теплові коливання атомів у кристалі не змінюють структуру кристала, якщо температура не настільки велика, що настає плавлення.
Тільки після придбання білкової молекулою природною, нативної третинної структури він проявляє свою специфічну функціональну активність: каталітичну, гормональну, антигенну і т.д. Саме при утворенні третинної структури відбувається формування активних центрів ферментів, центрів відповідальних за вбудовування білка в мультиферментних комплекс, центрів, відповідальних за самосборку надмолекуляних структур. Тому будь-які дії (Термічні, фізичні, механічні, хімічні), що призводять до руйнування цієї нативної конформації білка (розрив зв'язків), супроводжується часткової або повною втратою білком його біологічних властивостей.
Вивчення повних хімічних структур деяких білків показало, що в їх третинної структурі виявляються зони, де сконцентровані гідрофобні радикали амінокислот, та поліпептидний ланцюг фактично обмотується навколо гідрофобного ядра. Більше того, у ряді випадків у білкової молекули відокремлюються два і навіть три гідрофобних ядра, в результаті виникає 2-х або 3-х ядерна структура. Такий тип будови молекули характерний для багатьох білків, що володіють каталітичної функцією (Рибонуклеаза, лізоцим і т.д.). Відокремлена частина або область молекули білка володіє певною мірою структурної та функціональної автономією називається доменом. У ряду ферментів, наприклад, відокремлених субстрат-зв'язуючі і кофермент зв'язують домени.
Третинна структура білка має пряме відношення до його форми, яка може бути різною: від кулястої до ниткоподібної. Форма білкової молекули характеризується таким...
