видкість розпаду білкових речовий до поліпептидів.
Тривале нагрівання при високих температурах викликає розпад колагену в глютин і гідроліз глютін в желатозу. Це зменшує жорсткість м'яса і сприяє кращому засвоєнню його організмом. Але надмірний розпад веде до утворення низькомолекулярних сполук, які знижують желетворную здатність.
З амінокислот найменш стійкими до нагрівання є метіонін і цистеїн, які розпадаються з виділенням сірководню, що знижує біологічну та органолептическую цінність продукту.
При розпаді цистину в цистеїн і сульсенову кислоти утворюється дегідроаланін, який вступає в реакції з іншими амінокислотами. Нестійкими є лізин, треонін, аргінін, валін і гістидин. Більш стійкі пролін, ізолейцин, аланін, аспарагінова кислота.
Нагрівання білка іноді супроводжується зниженням його атакованості протеолітичними ферментами. Так, e-аминогруппой лізину при нагріванні взаємодіють з карбонільних групами редукованих цукрів, утворюючи між- і внутрімолекулярні зв'язку з глутамінової та аскорбінової кислотами, дегідроаланіном, ліпідами і продуктами їх окислення, що призводить до екранування пептидних зв'язків і погіршення засвоєння білка.
У продуктах рослинного походження зміни білкових речовин мають такий же характер, як в продуктах тваринного походження.
Денатурація білкових речовин. У процесі теплової денатурації білків змінюється природна просторова конфігурація білкових молекул, зменшується їх гідратація і розчинність. Відбувається різке зниження або повна втрата ферментативної та гормональної активності білків; дезорганізація нативної структури білкової молекули, яка набуває більш крихкою відкритої конфігурації. Ступінь денатурації залежить від того, яка структура порушується: третинна або вторинна.
При теплової денатурації проходить розрив водневих зв'язків, утримують поліпептидні ланцюги в білковій молекулі, але не відразу і не всіх. У зв'язку з цим ступінь денатурації може бути різною - від незначних структурних змін до суттєвого порушення взаємного розташування пептидних ланцюгів. При незначних змінах білкової молекули можливе часткове відновлення її вихідних властивостей.
Характер змін білків залежить від температури і умов нагрівання. При розробці режимів теплової обробки сировини необхідно враховувати, що температура і тривалість обробки повинні бути мінімально необхідними згідно властивостей складу і властивостей продукту. Надмірне нагрівання може знизити харчову цінність.
Вплив тепла на миофибриллярних білки м'яса (міозин, актин) виявляється вже при температурі 40 0 ??С. У першу чергу денатурації піддається міозин. Нагрівання при 40 ° С протягом 3 ч знижує його ферментативну активність на 50%. При 50 ° С денатурація стає ще більш значною, а при 70 0 С - вона закінчується. При нагріванні до 50 0 С більша частина білків саркоплазми денатурує. При 70 ° С починається денатурація міоглобіну, при цьому послаблюється зв'язок між гемом і глобіну і змінюється забарвлення м'яса. Однак навіть при 100 0 С деякі білки м'яса не втрачають розчинності.
При тепловій обробці внаслідок денатурації м'язові волокна ущільнюються, зменшується їх діаметр, збільшується жорсткість м'яса. При цьому значно збільшується опір різанні; наприклад при варінні свинини при 100 0 С па протягом 1 год він підвищується в 2,5 рази.
Зварювання та гидротермический розпад колагену. У формуванні якості м'ясопродуктів важливе значення має зміна структури колагену при нагріванні. При нагріванні у вологому етапі в 58-62 ° С відбувається зварювання колагену. Колагенові волокна деформуються, скорочуються і товщають. їх структура розпушується, а міцність тканин, в які входять ці волокна, послаблюється. При денатурації колагену потрійні щільно свити спіралі нативного колагену перебудовуються в одноцепочечниє, безладно свити молекули. Дезагрегація цих спіралей проходить в результаті розриву водневих зв'язків і сольових містків у три стадії: розривання зв'язків в середині довгих поліпептидних ланцюгів; розрив бічних зв'язків між ланцюгами і розрив водневих зв'язків між нептідніми ланцюгами і молекулами води.
Ступінь цих змін тим більше, чим вище температура і велика тривалість нагріву.
Зміни екстрактивних речовин. Істотні зміни при нагріванні відбуваються з екстрактивними речовинами сирота. Ці зміни відіграють вирішальну роль у формуванні специфічних аромату і смаку вареного м'яса.
У формуванні запаху і смаку м'яса важливу роль відіграє і глутамінова кислота. Глютамин, що міститься в м'язовій тканині, при нагріванні в слабокислою середовищі перетворюється в глютамінову кислоту.
При нагріванні посилюється розпад инозиновой кислоти: п...
