утворення проміжного потрійного комплексу EIS, в якому субстрат піддається сповільненого каталітичного перетворення. У рідкісних випадках ступінь гальмування активності ферменту може збільшуватися з підвищенням концентрації субстрату. Для цього типу гальмування був запропонований, як зазначено раніше, досить неточний термін В«безконкурентного інгібуванняВ». Один з механізмів такого гальмування обумовлений можливістю з'єднання інгібітора з комплексом ES з утворенням неактивного або повільно реагує потрійного комплексу EIS.
2. Експерементально ЧАСТИНА
Дослідження впливу зовнішніх факторів на амілазу слини
1. Специфічність амілази слини
Методика приготування розведеної слини:
Прополоскати рот два рази дистильованою водою для видалення залишків їжі. Взяти в рот 20 мл. дистильованої води, тримати її в роті близько двох хвилин. отриману рідину злити в склянку або колбу. Рідина являє собою розчин слини, що містить амілазу-фермент. p> Хід роботи:
У 2 пробірки додати по 20 крапель розчину крохмалю, в 3-ю-20 крапель розчину сахарози.
У першу пробірку налити 10 крапель дистильованої води, в другу і в третю пробірки додати по 10 крапель розведеної слини. Вміст пробірок перемішати струшуванням і помістити пробірки у водяну баню з температурою 37-40 'С. Через п'ять хвилин проби розділити навпіл і проробити реакції з йодом (для чого додати в кожну пробірку по 1 краплі розчину йоду в йодистим калії) і з фелінгової рідиною ( додати по 5 крапель фелінгової рідини).
Результати відображені в таблиці 1
Таблиця 1
№ пробірки
Субстрат
фермент
Реакція з йодом
Реакція з фелінгової рідиною
До
Після
1
крохмаль
В
безбарвний.
Синьо-фіолетове забарвлення (з часом зникає)
-
2
крохмаль
амілаза
В
Безбарвний
-
3
сахароза
амілаза
безбарвний
Блакитний відтінок (з часом не зникає)
-
В
Реакція гідролізу крохмалю на субстраті з участю ферменту амілаза пройшла, про що свідчить позитивна проба з фелінгової рідиною, і негативна з реактивом Люголя. Амілаза каталізує гідроліз крохмалю, сахароза НЕ каталізує гідроліз кро...
