осфата і солей синильної кислоти. Ця дія полягає у зв'язуванні і виключенні функціональних груп або іонів металів і молекулі ферменту.
Слід вказати, що неконкурентне інгібування також може бути оборотним і необоротним, оскільки відсутня конкуренція між субстратом та інгібітором за активний центр. Приклади незворотного інгібування наведені раніше. При оборотному неконкурентном інгібуванні субстрат S і інгібітор I зв'язуються з різними центрами, тому з'являється можливість утворення як комплексу EI, так і потрійного комплексу EIS; останній може розпадатися із звільненням продукту, але з меншою швидкістю, ніж комплекс ES.
В
Цей тип неконкурентного інгібування найчастіше спостерігається у ферментів, каталізують перетворення більше одного субстрату, коли зв'язування інгібітора не блокує зв'язування субстрату з активним центром. Інгібітор при цьому з'єднується як з вільним ферментом, так і з ES-комплексом.
Відомо, крім того, так зване безконкурентного інгібування, коли інгібітор зв'язується з ферментом також у некаталітичного центрі, проте не з вільним ферментом, а тільки з ES-комплексом у вигляді потрійного комплексу.
В
Для з'ясування питання про типі інгібування користуються рівняннями Міхаеліса-Ментен, Лайнуівера-Берка або іншими, наприклад рівнянням Еді-Хофсті:
ОЅ =-K m (y/[S]) + V max
та відповідними графіками в прямолінійних координатах.
В
Рис. 2. Графіки залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату у присутності конкурентного інгібітору.
а - в координатах v від [ S]; б - в координатах 1/v від 1/[S]; V max і V i - максимальні швидкості реакції; До m і K mi - Константа Міхаеліса відповідно в відсутність (1) і в присутності (2) інгібітора. br/>В
Рис. 3. Графіки залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату у присутності неконкурентного інгібітора.
При конкурентному типі інгібування інгібітор збільшує значення До m , не надаючи впливу на максимальну швидкість V max . Це означає, що при досить високій концентрації субстрату [S] інгібітор витісняється молекулами субстрату з комплексу EI. При неконкурентном інгібуванні (рис. 4.22) інгібітор знижує величину максимальної швидкості. Якщо при цьому величина До m НЕ зменшується , То говорять про повністю неконкурентном інгібуванні. Подібний тип інгібування має місце при утворенні неактивних, труднодіссоціірующіх комплексів EI і (або) EIS. Часто, однак, спостерігається змішаний тип інгібування, іноді званий частково неконкурентним, або оборотним неконкурентним інгібуванням (див. раніше), при якому зниження V max поєднується з одночасним збільшенням значень К m . Це означає, що комплекс EI зберігає часткову активність, тобто здатність до...
