з кров'ю).
Оксид заліза (III) відповідає гідроксиду Fе (ОН) 3 , котрий володіє слабо вираженими амфотерними властивостями. При його розчиненні у лугу утворюється гідроксоаніони:
Fе (ОН) 3 + 3ОН - ? [Fе (ОН) 6 ] 3 -
Fе (ОН) 3 може випасти в осад при обробці солей заліза (III) розчином КСN низької концентрації. При більш високих концентраціях утворюється калій гексаціаноферрат (III) До 3 [Fе (СN) 6 ]:
FеСl 3 + 6КСN + 6Н 2 Про? 2Fе (ОН) 3 + 6КСl + 6НСN
Fе (ОН) 3 + 6КСN? До 3 [Fе (СN) 6 ] + 3КОН
Це токсично е з'єднання згадується в алхімічній літературі (VII-XVII ст.) під назвою червона кров'яна сіль.
Калій гексаціаноферрат (III), як і жовта кров'яна сіль - калій гексаціаноферрат (II) До 4 [Fе ( СN) 6 ], застосовується в аналітичній хімії для визначення іонів Fе 2 + і Fе 3 + . Обидва іона утворюють комплексні сполуки, де координаційне число металу дорівнює 6. Аніонні комплекси Fе (III) більш стійкі, ніж аніонні комплекси Fе (II).
. Біологічна роль d-елементів сімейства заліза. Застосування їх сполук у медицині
Залізо Fе і кобальт Со - необхідні мікроелементи живих організмів.
Залізо - біогенний елемент, міститься в тканинах тварин і рослин. Загальна маса заліза в організмі дорослої людини приблизно 5г, що становить 0,007%. Металеве залізо мало токсично, а з'єднання Fе (II), Fе (III) і Fе (VI) у великих кількостях небезпечні для здоров'я. p align="justify"> Найбільш важливими з фізіологічної точки зору є залізовмісні білки: гемоглобін, міоглобін, цитохроми, пероксидази, каталаза. Гемоглобін - головна складова частина еритроцитів. Забезпечує зовнішнє дихання, будучи переносником кисню від легенів до тканин. Міоглобін, цитохроми, каталаза забезпечують клітинне дихання. br/>В
Всі ці білки складаються з власне білкових частин і пов'язаних з ними активних центрів.
Активний центр являє собою макроциклічне комплексне з'єднання - гем (від грец. гема - кров). В якості макроциклічного ліганда виступає тетрадентантное з'єднання - порфірин. Донорні атоми азоту розташовані по кутах квадрата, в центрі якого розташований іон заліза. У цілому, комплекс має октаедричні конфігурацію. П'ята орбіталь через азот амінокислоти - гістидину використовується для зв'язку тема з білком. Шоста орбіталь вільна і може пов'язувати різні низькомолекулярні ліганди R: Про 2 , Н 2 Про 2 , СО, СN - .
Гемоглобін складається з чотирьох білкових молекул (субодиниць), які утворюють єдиний макромолекулярний агрегат. Кожна субодиниця за будовою аналогічна молекулі міоглобіну. Таким чином, гемоглобін може одночасно пов'язувати чотири молекули Про 2 , а міоглобін - одну.
У тканинах є також кілька негемових залізовмісних білкових комплексів. Це, наприклад, ферменти - оксидази, а також білки - накопичувачі (депо) і переносники заліза. Надлишок заліза переноситься з кров'ю білком - трансферином і накопичується у вигляді білка - феритину в різних тканинах і органах, особливо в печінці, селезінці, кістковому мозку. Феритин (М т = 460000) складається з 24 білкових молекул (субодиниць), які утворюють сферу діаметром 12-14 нм. Кожна субодиниця містить порожнину діаметром ...
