ні ознаки ферментативного каталізу, що відрізняють його від лабораторного та виробничого каталізу. Жоден із створених руками людини каталізаторів (за винятком, мабуть, 2-оксіпірідіна) не може зрівнятися з ферментами за силою і вибірковості впливу на органічні молекули. p> Активність ферменту, як і будь-якого іншого каталізатора, теж залежить від температури: з підвищенням температури зростає і швидкість ферментативної реакції. При цьому звертає на себе увагу різке зниження енергії активації Е порівняно до некаталітична реакцією. Правда, це відбувається не завжди. Відомо багато випадків, коли швидкість зростає завдяки збільшенню незалежного від температури предекспоненціальний множника в рівнянні Арреніуса. br/>
Для ілюстрації надзвичайно високої ефективності ферментів наведемо два прикладу і порівняємо дію звичайного кислотного каталізатора з ферментативними. В якості запобіжного активності наведемо всі три параметри рівняння Арреніуса - константу швидкості (K, л/моль * сек), предекспоненціальний множник А і енергію активації (Е, ккал/моль). p> Гідроліз сечовини:
В
Ці приклади особливо цікаві в тому відношенні, що в першому випадку збільшення константи швидкості в присутності уреази обумовлено головним чином зниженням енергії активації (на 17-18 ккал/моль), тоді як у другому - вплив міозину на константу швидкості здійснюється за рахунок збільшення предекспонціального множника. br/>
Активність ферментам зависет також від кислотності середовища, в якій протікає хімічна реакція. Примітно, що крива цієї залежності від рН середовища апомінает дзвоновидні криві кислотно-основного каталізу. (див рис 3)
Створюється враження, що ферментам надано право вирішувати, що в даному конкретному випадку їм вигідно - організувати більш міцний зв'язок активного центру з молекулою субстрату або призвести розупорядкування своєї структури.
Важко сказати, якими міркуваннями керується фермент при виборі шляху активації субстрату. У всякому разі, вивчення кінетики ферментативної реакції і термодинаміки освіти проміжних комплексів, хоча і дає цінну кількісну інформацію, не дозволяє повністю розкрити молекулярний і електронний механізм роботи ферменту. Тут, як і при вивченні звичайних хімічних реакцій, доводиться йти по шляху моделювання - грубо кажучи, придумування таких молекулярних механізмів, які принаймні не суперечили б даними експерименту і елементарній логіці хімічних реакцій. Біда в тому, що при досить розвиненому уяві таких В«хорошихВ» механізмів можна придумати досить багато. Нижче ми познайомимося з деякими з таких модельних уявлень, а тепер подивимося, як дослідники встановлюють природу активні центрів ферментів.
Збільшення кислотності середовища буде благодріятно для одних елементарних стадій і несприятливо для інших. За наявності таких конкуруючих фактів, як неважко здогадатися, повинна існувати деяка опт...
