имальна кислотність середовища, при якій фермент може працювати з максимальною ефективністю. br/>
Отже, аналіз залежностей швидкості від рН є досить ефективним засобом ідентифікації функціональних груп білкової молекули ферменту, беруть участь в процесі активації молекул субстрату. Знаючи природу активних центрів, можна уявити собі, як вони працюють. Звичайно, при цьому доводиться користуватися тими ж уявленнями про механізм елементарних актів, які склалися при вивченні звичайних реакцій органічної хімії. Вводити якісь особливі механізми немає ніякої необхідності. Існує тверде переконання в тому, що робота ферменту зводиться зрештою до сукупності простих операцій, аналогічних тим, які вчиняються при взаємодії органічних молекул в звичайних пробірочних умовах. br/>
Отже ми знаємо:
1) У ферментативному каталізі беруть участь принаймні дві функціональні групи, і механізм ферментативної реакції включає в себе певну послідовність елементарних актів, яка забезпечує енергетично більш вигідний маршрут, ніж неферментативная реакція;
2) активні центри на поліпептидного ланцюга розташовані так, щоб у певний момент і в певному місці вони могли взаємодіяти з молекулою субстрату і осушествіть серію узгоджених хімічних актів. p> Список літератури:
"У світі каталізу"., М, Наука, 1977
"Велика хімічна енциклопедія ", т.2, М., Радянська енциклопедія, 1990
"Довідник школяра з хімії ", М., Слово, 1995
В«Загальна хіміяВ», Москва, 1982
"Хімія 11", М., Просвещение, 1992
"Органічна хімія"., Прсвещеніе, 1991
"Загальна Хімія", Мінськ, Університетське, 1995
В«Хімія в діїВ», тт. 1 - 2, Москва, 1997
В«Хімія в таблицяхВ», Москва, 1995
