У з'являється після цього на екрані головному меню програми PLOTNIK слід вибрати пункт Suit, що дозволяє перейти в розділ завдання параметрів, необхідних для побудови графіків. Нижче перераховані основні з них:
Titles/X
Titles/Y
Scale/X/Upper
Scale/X/Lower
Scale/Y/Upper
Scale/Y/Lower
Misc/Npts
Misc/Data
Хвильовий число, 1/см
Коефіцієнт молярної екстінціі, 1/(моль см)
1480
1800
Auto
Auto
Auto
Formatted
Для одночасного побудови трьох графіків необхідно задати три набори даних (A, B і C) і вказати імена файлів, що містять ці дані:
Set
Legend
Filename
A
B
C
експериментальний спектр
спектр поглинання пептидного ланцюга
спектр поглинання а/к залишків
buf1.dat
buf2.dat
buf3.dat
Файли buf1.dat, buf2.dat і buf3.dat створюються програмою PLOTFL на основі даних файлу AMACIR.RES (ці файли знищуються після завершення роботи програми PLOTNIK). Після завдання параметрів слід повернутися в головне меню програми PLOTNIK і вибрати в ньому пункт View. При цьому на екрані будуть побудовані необхідні графіки.
Список літератури
1. Кантор Ч., Шіммель П. Біофізична хімія. Том 2: Методи дослідження структури і функції біополімерів. М: Світ, 1984
2. Saxena V.P., Wetlaufer D.B. (1971) A new basis for interpreting the circular dichroic spectra of proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.6 8, 969-972
3. Сhang C.T., Wu C. -S.C., Yang J.T. (1978) Circular dichroic analysis of protein conformation: inclusion of the b-turns. Anal. Biochem.9 1, 13-31
4. Provencher S.W., Glockner J. Estimation of globular protein secondary structure from circular dichroism. (1981) Biochemistry 20, 33-37
5. Hennessey J.P., Jr., Johnson W.C., Jr. (1981) Information content in the circular dichroism of proteins. Biochemistry 20, 1085-1094
6. Compton L.A., Johnson W.C., Jr. (1986) Analysis of protein circular dichroism spectra for secondary structure using a simple matrix multiplication. Anal. Biochem.1 55, 155-167
7. Manavalan P., Johnson W.C., Jr. (1987) Variable selection method improves the prediction of protein secondary structure from circular dichroism spectra. Anal. Biochem.1 67, 76-85
8. Venyaminov S.Yu., Kalnin N.N. (1990) Quantitative IR specrtophotometry of peptide compounds in water (H 2 O) solutions.I. Spectral parameters of amino acid residue absorption bands. Biopolymers 30, 1243-1257
9. Venyaminov S.Yu., Kalnin N.N. (1990) Quantitative IR specrtophotometry of peptide compounds in water (H 2 O) solutions. II. Amide absorption bands of polypeptides and fibrous proteins in a-, b-, and random coil conformations. Biopolymers 30, 1259-1271
10. Kalnin N.N., Baikalov I.A., Venyaminov S.Yu. (1990) Quantitative IR specrtophotometry of peptide compounds in water (H 2 O) solutions. III. Estimation of the protein secondary structure. Biopolymers 30, 1273-1280
