кодують синтез СОД.
Балахніна Із співавторамі (2005) вважають, что одним з Шляхів адаптації рослин гороху до токсічної Дії кадмію є стімуляція актівності антиоксидантних ферментів. Досліді проводили на 2-х недільніх проростках гороху, Які вітрімувалі в 0,01; 0,1 и 1 мм водяного Розчин Cd (NO) 2 ПРОТЯГ 2 годин. Автори не ВСТАНОВИВ Підвищення інтенсівності пров оксидного окиснення ліпідів у листках дослідних рослин. При цьом актівність СОД и глутатіонредуктазі збільшувалась у всех варіантах, тоді як пероксидази при низьких (0,01 мМ) концентрації іонів кадмію. ВСТАНОВЛЕНО, что комбінована дія іонів кадмію й ультрафіолетового випромінення підвіщує актівність СОД и поліфенолоксідазі, а такоже збільшує вміст флавоноїдів.
Отже, Функціонування СОД як стабілізатора структурної організації клітінніх мембран тісно взаємопов язано з іншімі антиоксидантами та регуляторами клітинного метаболізму.
3.2 Пероксидаза: будова та Функції
Історія Вивчення пероксидаз ПОЧИНАЄТЬСЯ з 1855 р., коли Шенбейн відкрів, что окисленого Деяк органічніх Сполука каталізують Речовини, Які містяться в ТВАРИНИ організмах, вікорістовуючі при цьом пероксид водний. Саундерс віділів три періоді в досліджені пероксидази рослин (Садвакасова, Кунаева, 1987). Перший Период - до 1918 р. У цею годину у класичності роботах Баха та Шода відмічено ШИРОКЕ Розповсюдження даного ферменту в Рослин и віділена пероксидаза з хрону. Другий Период охоплює 1918-1931 рр. Вильштеттер очистивши пероксидазу, ввів в ензімологію пурпурогалінове число, что мало значення для кількісної ОЦІНКИ актівності ферменту. БУВ Відкритий гем. Третій Період - после 1931 р. Досліджувалісь будова пероксидази, кінетіка та Механізм ее Дії, субстрат на спеціфічність ферменту (Савич, 1989).
Будова пероксидази. Пероксидаза - двокомпонентний фермент, Який представляет собою сполучення актівної групи, что вступає в хімічну взаємодію з субстратами, та колоїдного білкового" носія, Який посілює каталітічну дію цієї групи. Це глобулярного білок діаметром 50 А °, Який містіть около 43%? - Спіральніх ділянок в складі білкової Частини молекули. Очищена крісталічна рослинна пероксидаза має молекулярну масу від 23000 до 60 000. Гематин складає 1,48% цієї масі. За амінокіслотнім складом білок пероксидази має деякі Особливості: в ньом відсутній триптофан ї оксіпролін, до того ж ВІН неоднорідній. Вуглеводна частина пероксидази хрону Складається з глюкози, галактози, занози, арабінозі, ксилоли, фруктози та гексозаміну. Вуглеводні Залишки, Потрібні для стабілізації та захисту від Дії протеолітичних ферментів, зв язані з білком через аспарагін в положеннях 13, 57, 158, 186, 198, 214, 255 та 268. Білкова частина пероксидази Складається з 308 амінокіслотніх залишків ї має Чотири дісульфідніх зв язка.
Досліджені до цього годині пероксидази складаються з незабарвленого глікопротеїну ї з єднаного з ним коричнево-червоного феріпорфіріну. Гемінова частина молекули (гем, гемін) - ферумпротопорфірін ІХ. Віконуючі роль активного центру, ВІН пріймає доля в розкладенні або актівації пероксиду водний. Простетічна група пероксидаз хрону й японського редису, цитохрому с, хлоропероксідазі відома як ферумпротопорфірін ІХ. ВІН входити до активного центру, складаючі порфірінове кільце гему, Який є високо Ароматичность та гідрофобною Сполука. Саме гідрофобна Взаємод...
