ія порфірінового макроциклу з білком формує третінну структуру натівної пероксидази. Відомо, что протопорфірін справляє ВАЖЛИВО стабілізуючу дію на білкову глобулу гемвмісніх ферментів. Так, комплексоутворення апопероксідазі хрону з геміном різко підвіщує стійкість білку до Дії ультрафіолету та тепла. Видалений простетічної групи ферменту веде до ВТРАТИ пероксідазної актівності, альо НЕ впліває на ее оксідазній Функції (Андрєєва, 1988).
Властивості пероксидаз обумовлені Будовий ферменту, яка гарантує Ефективне Виконання їх фізіологічних функцій. Міцність гем-білкового комплексу, невеликі розмір молекули, наявність кальцію Забезпечують скроню термостабільність ферменту. Вуглеводі, что входять до складу пероксидази, віявляють стабілізуючій Вплив за Дії протеаз. Множінні молекулярні форми пероксидази відрізняються за Субстратні спеціфічністю, локалізацією, оптимальними Умова, необхіднімі для проявити каталітічної актівності. ЦІ відміні могут обумовіті Виконання ними різніх фізіологічних функцій (Савич, 1989).
Реакції, Які каталізує пероксидаза. Пероксидаза каталізує окисленого субстратів органічної природи за рахунок кисни пероксиду водного, что віділяється при его розкладенні. Фермент проявляє малу спеціфічність по відношенню до донорів водний. Субстратами пероксидази є фенольні Сполука, поліфенолі в вільному стані або в ФОРМІ різніх складних Сполука (глікозідів, дубильні Речовини) й Ароматичні аміні, діаміні, індофенолі, Ароматичні Амінокислоти, аскорбінова кислота, Нітрати, НАДФН2 (Садвакасова, Кунаева, 1987). Пероксидаза проявляє нітратредуктазну актівність. Лужні молекулярні форми пероксидази кормових бобів відрізнялісь НИЗЬКИХ рівнем нітратредуктазної актівності, нейтральні проявляли скроню нітратредуктазну актівність.
Механізм Дії пероксидази. У Основі механізму Дії пероксидази лежить ее здатність вступаті у взаємодію з Н2О2 з Утворення проміжніх фермент-субстратних комплексів, Які володіють різнімі спектральними характеристиками. У 1937 р. Кейлін и Манн відкрілі сполучення пероксидази з пероксидом водного, Який назвали комплексом ІІ и комплексом ІІІ. У 1941 р. Теорел відкрів нестійку Сполука зеленого кольору, яка утворюється пероксидазою при взаємодії з слідовімі кількостямі Н2О2, - комплекс І. Комплекс І ШВИДКО перетворюється в комплекс ІІ - червоного кольору. При взаємодії комплексу ІІ з надлишком Н2О2 утворюються комплекси ІІІ та ІV. Чанс вважаєтся, что комплекс І представляет собою з єднання Fe3 + з Н2О2, тоб продукт Приєднання ферменту до Н2О2. Комплекс ІІ представляет собою з єднання Fe3 + з (ОН), де група (ОН) слугує символом напіввідновленого пероксиду. Загальна схема Дії пероксидази может буті представлена ??Наступний реакціямі:
Пероксидаза + Н2О2? комплекс І
Комплекс І + АН2? комплекс ІІ + АН
Комплекс ІІ + АН2? пероксидаза + АН
АН? А + АН2 (або АН-АН)
Фізіологічна роль пероксидази. Наявність ферменту в хлоропластах вказує на его доля в окисно-відновних реакціях в процесі фотосинтезу, а знаходження пероксидази в мітохондріях - на долю в Енергетичному обміні Клітини.
Японські Вчені віказалі припущені про Існування пероксідазної системи, пов язаної з метаболізмом рібонуклеопротеїдів. Маються дані про долю пероксидази в окісна декарбоксілуванні амінокіс...
