онів і протаминах, в малому - в білках злаків. Лізин - незамінна амінокислота, яка не синтезується в організмі людини і тварин. Відсутність лізину в їжі уповільнює ріст у дітей, у дорослих призводить до негативного балансу азоту і порушення нормальної життєдіяльності організму. Добова потреба в лізині у дорослих становить 23мг/кг масситела, у немовлят - 170 мг/кг. У промисловості лізин отримують мікробіологічними синтезом; застосовують для збагачення кормів тварин і деяких харчових продуктів.
p> Пролін
Пролін, пірролідінкарбоновая кислота; гетероціклічная амінокислота (точніше імінокіслота); існує в оптично-активних D-і L-і рацемічною DL-формах. Вторинна аміногрупа проліну обумовлює його незвичайну Нінгідринова реакцію (помаранчева забарвлення замість синьо-фіолетової). L-пролін міститься у всіх природних білках. Особливо багаті ним рослинні білки - проламінів, білки сполучної тканини (10-15% в коллагене), казеїн. L-пролін входить до складу інсуліну, адренокортикотропного гормону, граміцидину С та інших біологічно важливих пептидів. D-пролін входить до складу деяких алколоидов. Гідроліз пептидних зв'язків входить до пептиди L-проліну каталізують ферменти проліназа (зв'язок по СО-групі) і пролідаза (зв'язок по NH-групі). Пролін - замінима амінокислота; її біосинтез в живому організмі протікає через полуальдегід глутамінової кислоти або з орнитина. Окисленням за участю аскорбінової кислоти пролін перетворюється на оксипролін. DL-пролін синтезований в 1900 році Р. Вильштеттером і виділений разом з L-проліном в 1901 році з гідролізату казеїну Е. Фішером. p> Триптофан
Триптофан, (індоліл)-амінопропіоновая кислота, одна з найважливіших природних амінокислот. Існує у вигляді оптично активних L-і D-і рацемічною DL-форми. У невеликих кількостях L-триптофан входить до складу гамма-глобулінів, фібриногену, казеїну та інших білків. p> L-триптофан
L-триптофан ю незамінна амінокислота; добова потреба взрослогл людини в ній становить 0,25 гр, дітей до 7 років близько 1 м. Біосинтез триптофану у мікроорганізмів і рослин здійснюється конденсацією амінокислоти серину з індолом, катализируемой ферментом тріптофансінтазой. (Біосинтез триптофану у кишкової палички використовували для доказу коллинеарности гена і кодируемой їм поліпептидного ланцюга, коли становище кожної амінокислоти в поліпептидному ланцюзі визначається особливою ділянкою гена.) В організмах різних тварин L-триптофан піддається складним перетворенням, утворюючи ряд життєво важливих сполук: з продуктів розпаду L-триптофан у ссавців і людини утворюються нікотинова кислота і серотонін; у комах - пігменти очей (оммохроми), у рослин - гетероауксин, індиго, ряд алкалоїдів і інше. При гнильних процесах в кишечнику з триптофану утворюються скатол і індол. При нормальному розпаді в організмі 6 з 11 атомів вуглецю триптофану включаються до трикарбонових кислот цикл через ацетил-і ацетоацетілкофермент А; решта 5 - перетворюються на СО2. Вроджен...
