а в бік розпаду АТФ. br/>В
Рис. 1. Перетворення енергії в живій природі
Обмін енергії в процесі життєдіяльності не вичерпується перетворенням хімічної енергії в інші види її і навпаки (рис. 1); він носить більш широкий характер. Так, в паличках і колбах сітківки ока світлова енергія перетворюється в електричну; в специфічних структурах внутрішнього вуха звукова та гідродинамічна енергія переходить в електричну і т.п.
Трансформація одного виду енергії в інший здійснюється в організмах у морфологічно різноманітних елементах? хлоропластах, м'язах, рецепторних апаратах тканин і органів, сітківці ока, люмінесцентних органах і т. п. Проте всім цим різноманітним елементам властиві деякі загальні риси будови. Вони відрізняються наявністю двошарових мембран з високим вмістом ліпопротеїнів у них і присутністю структурного білка, що зв'язує в впорядковані освіти досить уніфіковані елементарні частинки. Останні включають в свій склад молекули певної будови, які, власне, і здійснюють процес трансформації енергії. При цьому енергія одного виду поглинається молекулою-перетворювачем і перетворюється на енергію іншого виду. Найпростішим прикладом механізму внутримолекулярного перетворення енергії молекулою-перетворювачем служить перехід стаціонарної енергії хімічних зв'язків трифосфатних угруповання молекули АТФ у рухливу енергію збудження електронів її пуринової частини. Більш складним прикладом є конформаційні зміни білкових молекул в процесі перетворення одного виду енергії в інший (наприклад, м'язове скорочення). p align="justify"> Обмін речовин і енергії представляє єдиний, нерозривний процес, де видозміна речовини завжди супроводжується виділенням або поглинанням вільної енергії і де виділилася або поглинули в тому чи іншому кількості енергія забезпечує розпад або синтез хімічних зв'язків, тобто по суті видозміна самих речовин.
. Білки м'язової тканини, їх будова та функції
Серед білків м'язової тканини виділяють три основні групи: саркоплазматическим білки, на частку яких припадає близько 35%, миофибриллярного білки, що становлять близько 45%, і білки строми, кількість яких досягає 20%.
саркоплазматическим білки розчиняються у воді і слабких сольових розчинах. Основну масу їх складають білки-ферменти, локалізовані головним чином в мітохондріях і каталізують процеси окисного фосфорилювання, а також багато ферментів гліколізу, азотистого та ліпідного обмінів, що знаходяться в саркоплазме. До цієї групи належить також білок міоглобін, який зв'язує кисень з великим спорідненістю, ніж гемоглобін, і депонує молекулярний кисень в м'язах. Останнім часом відкрита група саркоплазматических білків парвальбумінов, які здатні зв'язувати іони кальцію, проте їх фізіологічна роль залишається нез'ясованою. p align="justify"> миофибриллярного білки включають скоротливі білки міозин, актин і актоміозін, а також регуляторні білки тропомиозин, тропонин, ? - і ? -актініна. Миофибриллярного білки забезпечують скоротливу функцію м'язів.
Міозин є одним з основних скорочувальних білків м'язів, що становить близько 55% загальної кількості м'язових білків. З нього складаються товсті нитки (філаменти) міофібрил. Молекулярна маса цього білка - близько 470 000. У молекулі міозину розрізняють довгу фибриллярную частину і глобулярні структури (голівки). Фібрилярна частина молекули міозину має двуспіральную структуру (рис. 2). br/>В
Рис. 2. Схема будови молекули міозину (а), миозинового пучка (б) і миозиновой товстої нитки (в)
У складі молекули виділяють шість субодиниць: дві важкі поліпептидні ланцюга (молекулярна маса 200 000) і чотири легкі ланцюги (молекулярна маса 1500-2700), розташовані в глобулярної частини. Основною функцією фибриллярной частини молекули міозину є здатність утворювати добре впорядковані пучки миозинових філаментів або товсті протофібрілли. На голівках молекули міозину розташовані активний центр АТФ-ази та актінсвязивающій центр, тому вони забезпечують гідроліз АТФ і взаємодія з актиновими филаментами. p align="justify"> Молекула міозину містить значну кількість глутамінової амінокислоти і має великий негативний заряд, що посилює зв'язування вільних іонів Са2 + і Мg2 +. У присутності іонів Са2 + підвищується АТФ-азная активність міозину і швидкість гідролізу АТФ згідно рівняння
В
Хімічна енергія АТФ, що звільняється в ході даної ферментативної реакції, використовується для зміни конформації білка міозину і генерації напруги між товстими і тонкими нитками міозину в сокращающейся м'язі. За допомогою іонів Мg2 + міозин здатний приєднувати молекули АТФ і АДФ, а також взаємодіяти з мо...
