лекулами актину, що знаходяться у складі тонких ниток міофібрил. p align="justify"> Актин - другий скоротливий білок м'язів, який складає основу тонких ниток (рис. 3). Відомі дві його форми - глобулярний G-актин і фібрилярний F-актин. Глобулярний актин - це кулястий білок з молекулярною масою 42 000. На його частку припадає близько 25% загальної маси м'язового білка. У присутності Мg2 + актин піддається нековалентних полімеризації з утворенням нерозчинного филамента у вигляді спіралі, що отримав назву F-актин. Обидві форми актину не володіють ферментативною активністю. Кожна молекула G-актину здатна зв'язувати один іон Са2 +, який відіграє важливу роль в ініціюванні скорочення. Крім того, молекула G-актину міцно пов'язує одну молекулу АТФ або АДФ. Зв'язування АТФ G-актином зазвичай супроводжується його полімеризацією з утворенням F-актину і одночасним розщепленням АТФ до АДФ і фосфату. АДФ залишається пов'язаної з фібрилярні актином. Процес полімеризації актину можна описати таким рівнянням:
В
актин активує АТФ-азу міозину, що створює рушійну силу процесу скорочення. Актин здатний взаємодіяти з міозином, утворюючи актоміозіновий комплекс. Молярне співвідношення актину і міозину в актомиозинового комплексі - приблизно 1:1. Нитка F-актину може зв'язувати велику кількість молекул міозину. Істотною властивістю актомиозинового комплексу є дисоціація його в присутності АТФ і Мg2 +. br/>В
Рис. 3. Схема будови актиновой, або тонкої нитки
До складу тонких ниток поряд з актином входять і інші мінорні білки - тропомиозин, тропоніни, актініна.
тропомиозина (Тм) - це структурний білок актиновой нитки, що представляє собою витягнуту у вигляді тяжа молекулу. Дві його поліпептидні ланцюга як би обвивають актинові нитки. На кінцях кожної молекули тропомиозина розташовані білки тропоніновим системи, наявність якої характерно тільки для поперечно-смугастих м'язів. p align="justify"> Тропонин (Тн) є регуляторним білком актиновой нитки. Він складається з трьох субодиниць - ТНТ, ТнI і ТНС. Тропонин Т (ТНТ) забезпечує зв'язування цих білків з тропоміозіном. Тропонин I (ТнI) блокує (інгібує) взаємодія актину з міозином. Тропонин С (ТНС) - це Са2 +-зв'язуючий білок, структура і функції якого подібні до широко поширеній в природі білку кальмодулін. Тропонин С, як і кальмодулін, пов'язує чотири іона Са2 + на молекулу білка і має молекулярну масу 17000. У присутності Са2 + змінюється конформація тропоніну С, що призводить до зміни положення Тн по відношенню до актину, в результаті чого відкривається центр взаємодії актину з міозином. p align="justify"> Таким чином, тонкий филамент міофібрили поперечно-смугастої м'язи складається з F-актину, тропомиозина і трьох тропоніновим компонентів - ТНС, ТнI і ТНТ. Крім цих білків, у м'язовому скороченні бере участь білок актінін. Виявляється він в зоні Z-лінії, до якої кріпляться кінці F-актинових молекул тонких ниток міофібрил. Білки м'язової строми в скелетної м'язі представлені в основному колагеном і еластином, які входять до складу сарколеми і Z-ліній міофібрил. Ці білки мають еластичність, великою пружністю, що має істотне значення для процесу скорочення і розслаблення м'язи. br/>
. Аеробна працездатність, її біохімічні фактори
Аеробний механізм ресинтезу АТФ у звичайних умовах забезпечує близько 90% загальної кількості АТФ, ресінтезіруемой в організмі. Ферментні системи аеробного обміну розташовані в основному в мітохондріях м'язів. Механізм аеробного окислення поживних речовин носить назву В«окисне фосфорилювання. p align="justify"> В якості субстратів аеробного окислення використовуються глюкоза, вищі жирні кислоти, окремі амінокислоти, кетонові тіла, молочна кислота та інші недоокислені продукти метаболізму. Всі ці речовини поступово перетворюються в єдине речовина - ацетил-КоА, який далі окислюється в циклі лимонної кислоти до кінцевих продуктів СО2 і Н2О за участю численних окислювальних ферментів і вдихуваного кисню, що доставляється до тканин гемоглобіном еритроцитів крові, а в скелетних м'язах - за участю кисню , що накопичується білком міоглобіну. Енергія окислення накопичується у відновленій формі переносників водню НАДН2 і ФАДН2, які передають високоенергетичні електрони по дихального ланцюга на вдихається кисень, а протони водню створюють на мембрані мітохондрій протонний градієнт, який є рушійною силою для генерування АТФ в процесі окисного фосфорилювання. Коли різниця протонного градієнта досягає певної величини (200 мВ), протони рухаються через мембрану мітохондрій і взаємодіють з киснем з утворенням Н2О. p align="justify"> При споживанні однакової кількості кисню обсяг виконаної роботи буде великим в тому випадку, якщо енергетичним субстратом будуть вуглеводи, а не жири. Вуглеводи є більш ефективним "паливом" у порівнянні з жирами, тому що на ...
