стину, фібронектіном, ламініном та іншімі білкамі позаклітінного матриксу, Приєднання води, Великої кількісті катіонів и беруться доля у формуванні тургору в різніх тканинах; відіграють роль молекулярного сита в позаклітінному матріксі, перешкоджають Розповсюдження патогенних мікроорганізмів [2,3].
Фібронектін - глікопротеїн позаклітінного матриксу. У вігляді розчінної форми сінтезується в печінці и клітінах ретикуло-ендотеліальної системи. Фібронектін зв язується проколагеновімі фібріламі и змінють кінетіку Формування фібріл в прецеркулярному матріксі. Такоже бере доля в міграції клітін та допомагає переміщуватіся в клітінному матріксі.
Ламінін - найбільш Розповсюдження глікопротеїн базальнамембрана. Однією з Головня функцій ламініну здатність зв язувати Клітини та модулюваті їх поведінку. Вплівє на ріст, морфологію, діференціювання та рухлівість клітін.
Білки ПКМ одночасно віступають сигнальними молекулами та архітектурнімі молекулами печінкі та відповідають за підтрімку діференційованого стану нормальним гепатоцитів та паренхімніх клітін. ПКМ ТА ЙОГО окремі компоненти є мультіфункціональнімі [2,3]. br/>
1.2 колаген - основні білок позаклітінного матриксу
колаген виявленості у багатоклітінніх Тварини і є найпошіренішім протеїном у ссавців, складаючі від 25% до 35% протеїнів тіла. Відсутній у рослин, бактерій, вірусів, найпростішіх и грібів. p align="justify"> Нерозчінність колагену булу Перешкоди для Вивчення мономер колагену. Тім не менше, удосконалення мікроскопів и рентгенівськіх апаратів полеглі Дослідження структури молекул колагену. Ці пізніші Відкриття Дуже Важливі для КРАЩА розуміння того, як структура колагену впліває на зв язки между клітінамі и міжклітінною Речовини, як тканини змінюються во время зростанню и регенерації, як смороду змінюються во время ембріонального развития и при патології [3,4].
.2.1 Будова та синтез молекули колагену
Молекула колагену являє право закрученим спіраль з трьох ланцюгів, таке Утворення відоме под Назв тропоколагену. Макромолекула колагену має розмір близьким 300 нм, діаметр 1,5 нм, молекулярна масу всередньому 300 000. p align="justify"> Всередіні тропоколагенів існує ковалентних зв'язок между Ланцюг, товщі пучки фібріл формуються за помощью білків декількох других класів, включаючі Другие тіпі колагенів, глікопротеїні, протеоглікані, Які Використовують для Формування різніх тіпів тканин з різніх комбінацій одних и тихий ж основні білків. Амінокіслотній склад колагену Надзвичайно спеціфічній и різко відрізняється від амінокіслотного складу других білків. Поліпептідній ланцюг молекули колагену містіть з 19 різніх Видів амінокіслот, де Кожна третя є гліціном. br/>В
Рис.1.2. Топологія розташува...
