ння основних амінокіслотніх залишків у структурі колагену
У складі колагену є Амінокислоти, Які відсутні в других білках, Наприклад, гідроксіпролін и гідроксілізін (до 23%), альо немає триптофану, цістеїну ї Дуже мало тирозину та метіоніну [29].
Первін структуру молекул Складається з трьох пептидних ланцюгів по 1050 амінокіслотніх залишків шкірний, скручених у лівозакручену спіраль, Які у свою черго переплетені в одну правозакрученной спіраль, утворюючі спільну молекулу. Потрійну спіраль молекули колагену стабілізують водневі міжспіральні та комплекси електростатічніх и гідрофобніх зв язків. Така структурна модель молекули колагену булу запропонована в 1961 р. и почти без змін є загальнопрійнятою на Сьогодні. У сполучній тканіні молекули колагену за рахунок міжмолекулярніх поперечних зв язків про єднуються у фібрілі та волокна діаметром близьким 2 і 20 мкм відповідно, утворюючі Складаний морфологічну структуру, что має велику Міцність. Фібрілі нативного колагену мают Характерними окресленість, яка через 64 ​​нм чергується світлімі та темна зонами, зумовленості чергування полярностей и неполярного ділянок уздовж молекули (головна прикмета ідентіфікації) [4,5].
В
Рис. 1.3. Полярні та неполярні ділянки молекули колагену
Синтез колагену - складаний ферментативних багатостадійній процес, Який винен буті ЗАБЕЗПЕЧЕННЯМ Достатньо кількістю вітамінів и мінеральних ЕЛЕМЕНТІВ. Поліпептідні ланцюги колагенів сінтезуються на мембранозв'язаніх рибосомах и переходять у Просвіт ендоплазматичного ретикулуму у вігляді попередніків БІЛЬШОГО розміру (про-альфа-ланцюги), Які мают додаткові амінокіслотні Залишки (пропептид) на N-і C-кінцях, а такоже короткий N-кінцевій сигнальний пептид, Який необхідній для перенесеного Утворення поліпептіду всередину ендоплазматичного ретикулуму. Далі деякі Залишки проліну и лізину гідролізуються, а деякі Залишки гідроксілізіну гліколізуються. Гідроксільні групи даніх амінокіслот утворюють между спіральні водневі зв язки, Які допомагають утворіті тріланцюгову молекулу проколагену. Харчовий пролін віявляється попередники гідроксіпроліну, а харчовий лізін - попередники гідроксілізіну в складі колагену. Гідроксілювання проліну (або лізину) каталізуються пролінгідроксілазою (КФ 1.14.11.2.) Або лізінгідроксілазою (КФ 1.14.11.4.), Ферментами, что знаходяться в мікросомальній Фракції печінкі. Ці ферменти являються пептіділгідроксілазамі, оскількі гідроксілювання проходити Тільки после включенням проліну або лізину в пептидний ланцюг [].
нестача аскорбінової кислоти порушує гідроксілювання проліну, в результаті чого дефектні про-альфа-ланцюги НЕ могут утворіті стабільну потрійну спіраль и піддаються деградації всередіні Клітини, внаслідок чого спостерігаються Сим...
