p> гемоглобіну групи F відрізняється від інших гемоглобінових типів і за своєю характерною триптофанової смузі при 289,8 нм ультрафіолетового спектру. Гемоглобіни, володіють групою М, не що мають абсорбційної смуги при довжині хвилі 630 нм, що але зате показують збільшену абсорбцію при 600 нм.
"Отпечатковий метод ". Справа стосується найважливішого методу встановлення "первинної структури "гемоглобіну при різних гемоглобінових типах. Досліджуваний гемоглобін гідролізують трипсином, при цьому поліпептидні ланцюга глобіновой молекули розпадаються на велику кількість пептидів. Пептидную суміш піддають електрохроматографіі на папері, тобто в одному напрямку проводиться електрофоретичної, в іншому - хроматографічне розділення. Виходять характерні для окремих типів гемоглобінів електрохроматограмми, за якими їх можна точно розрізнити. Визначення амінокислотного складу окремих пептидів дає можливість виявлення первинної структури глобіну відповідного гемоглобінового типу. Проводячи аналогію з відповідною за складністю та точності криміналістичної технікою для вивчення відбитків пальців рук, він був названий "Пальцеотпечатковим" ("fingerprint") методом. p> Так званим "рекомбінаційним" або "гібридизаційним" методом можна скористатися для встановлення складу поліпептидних ланцюгів в якомусь гемоглобінового типі. Якщо змішати відомий і невідомий гемоглобін при рН 4,3, вони дисоціюють полумолекуламі, що складаються з відповідних пар поліпептидних ланцюгів. Поліпептидні пари знову комбінуються в цілі гемоглобіновие молекули після нейтралізації розчину, причому можуть вийти і нові "гібридні" гемоглобіновие молекули. Їх ідентифіковані електрофоретичним способом або хроматографією дозволить зробити висновок про поліпептидного структурі невідомого гемоглобінового типу. Цей метод також призначений переважно для наукових дослідницьких цілей.
Існують також способи цитологічного визначення типу гемоглобіну в еритроцитах на мазку крові. Присутність HbF в еритроцитах можна обгрунтувати шляхом обробки кров'яного мазка лимоннокисле буферної сумішшю з рН 3,2 - 3,6. За цих умов HbA витягується, і еритроцити, в яких він переважав, залишаються тільки у вигляді ерітроцітних тіней, тоді як HbF зберігається, а еритроцити, що містять переважно цей тип гемоглобіну, зберігають свій зміст.
Крім всіх цих методів при диференціації деяких типів гемоглобіну користуються також різницею в кристалічному будові, ізоелектричної точці і т. д.
Розглянемо гемоглобін S, в якому залишок Glu А2 бета заміщений на Val.
Він розташовується на поверхні молекули гемоглобіну і контактує в водою, і заміщення полярного залишку Glu на неполярний Val веде до появи на поверхні бета-субоедениц "липкого ділянки". Цей липкий ділянку присутня як в оксигенований, так і в дезоксігенірованного гемоглобіні S, але в гемоглобіні А відсутній.
Існує комплементарний ділянку на поверхні дезоксігенірованного гемоглобіну, який здатний міцно з'єднуватися з липким ділянкою бета-субодиниці, тоді як в оксигенований гемоглобіні цю ділянку маскується іншими групами. Коли гемоглобін S переходить в дезоксігенірованного стан, його липкий ділянка зв'язується з комплементарним ділянкою на іншій молекулі дезоксігенірованного гемоглобіну, тим самим відбувається полімеризація дезоксігемоглобіна S і його осадження у вигляді довгих волокон.
Волокна дезоксігемоглобіна S механічно деформують еритроцит, надаючи йому серповидную форму, що призводить до лізису клітин і безлічі вторинних клінічних проявів.
Отже, якби можна було підтримувати гемоглобін S в оксигенований стані або хоча б звести до мінімуму концентрацію дезоксігенірованного гемоглобіну S, то вдалося б запобігти полімеризацію дезоксігенірованного гемоглобіну S і формування "серповидних" клітин. Полімеризації схильна Т-форма гемоглобіну S. При серповидноклітинної анемії: гемоглобін S в Феррі-стані (метгемоглобін S) не схильний полімеризації, оскільки він стабілізовано в R-формі. p> У дезоксігемоглобіне А є теж рецепторний ділянку, здатний взаємодіяти з липким ділянкою оксигенированной або дезоксігенірованного гемоглобіну S, але приєднання "липкого" гемоглобіну S до дезоксігемоглобіну А мало для створення полімеру, так як сам дезоксигемоглобин А липкого ділянки не укладає в собі і не може об'єднувати наступну молекулу гемоглобіну.
Значить, зв'язування дезоксігемоглобіна А з R-або Т-формою гемоглобіну S перекриває полімеризацію.
Спіральні фібрілярние структури формуються в результаті полімеризації дезоксігемоглобіна S. При цьому кожна молекула гемоглобіну контактує з чотирма сусідніми молекулами. Створення подібних трубчастих волокон відповідально за механічні порушення в що містить їх еритроциті.
Існує ще одна група патологій - таласемія, які пов'язані з аномаліями гемоглобіну. У їх характеристику входить знижена швидкість синтезу альфа-ланцюгів гемоглобіну (альфа-таласемія) або бета-ланцюгів (бета-таласемі...
