n="justify"> кіслотністьЗамінність, незамінність 1.АланінАланейтральназамінна2.АргінінАргосновнанезамінна (Для дітей) 3.АспарагінАсннейтральназамінна4.Аспарагінова кислотаАспкислазамінна5.ВалінВалнейтральнанезамінна6.ГістидинГісосновнанезамінна (Для дітей)7.ГліцинГлінейтральназамінна8.ГлутамінГлннейтральназамінна9.Глутамінова кислотаГлукислазамінна10.ІзолейцинІленейтральнанезамінна11.ЛейцинЛейнейтральнанезамінна12.ЛізинЛізосновнанезамінна13.МетіонінМетнейтральнанезамінна14.ПролінПронейтральназамінна15.СеринСернейтральназамінна16.ТирозинТирнейтральназамінна17.ТреонінТренейтральнанезамінна18.ТриптофанТринейтральнанезамінна19.ФенілаланінФеннейтральнанезамінна20.Цистеїн (Містіть S) Ціснейтральназамінна
Амінокислоти сполучаються между собою міцнім ковалентних пептидним зв язком, Який вінікає между групами-NН 2 і-СООН (-NН - СО-).
Сполука Із амінокіслотніх залишків, Що з єднані пептидними зв язкамі, назіваються пептидами . Розрізняють:
- олігопептіді - містять до 20 амінокіслотніх залишків;
- поліпептіді - містять прежде 20 амінокіслотніх залишків (поліпептіді білків мают від 50 до кількох тисяч амінокіслотніх залишків).
Рівні структурної організації білковіх молекул :
- первинна структура - візначається кількістю, якістю и порядком размещения амінокіслотніх ланок у поліпептідному ланцюгу;
- вторинна структура :
o ? - спіраль - поліпептідній ланцюг закручується у спіраль, яка стабілізується водневімі зв язкамі (вінікають между атомами Н групи NН одного витка и Про групи СО Наступний витка); така структура є залишкову для фібрілярніх білків;
o ? - складчастій куля - поліпептідній ланцюг укладається в складчастій куля, Який стабілізується водневімі зв язкамі (вінікають между атомами Н групи NН и Про групи СО, что опіняються поряд); в одній молекулі могут чергуватісь ділянки з? - спіральною и? - складчастою структурою;
- третінна структура -? - спіраль або? - складчастій куля укладаються в глобулу , яка стабілізується гідрофобнімі взаємодіямі (Радикал з гідрофобнімі властівостямі орієнтуються всередину молекули), ковалентних зв язкамі-S - S-(дісульфіднімі місткамі, что вінікають между радикалами цістеїну), водневімі та іоннімі зв язкамі; така структура є залишкову для більшості глобулярного білків;
- четвертинах структура - кілька глобул утворюють комплекс, Який стабілізується гідрофобнімі и електростатічнімі взаємодіямі, водневімі та іоннімі зв язкамі; така структура характерна для Деяк глобулярного білків (Наприклад, для гемоглобіну: молекула Включає 2? - глобулі і 2? - глобулі, що містять відповідно по 141 и 146 амінокіслотніх залишків; такоже Кожна глобула містіть небілкову Частину - гем).
Властивості білків :
- денатурація - Втрата просторової...
