езпечує велику стійкість організму плода до нестачі O2. Визначення кількості гемоглобіну в крові має важливе значення для характеристики дихальної функції крові в нормальних умовах і при самих різних захворюваннях, особливо при хворобах крові. Кількість гемоглобіну визначають спеціальними приладами - гемометра.
Властивості гемоглобіну можуть мінятися при отруєнні організму, наприклад чадним газом, що викликає утворення карбоксигемоглобіну, або отрутами, що переводять Fe2 + гема в Fe3 + з утворенням метгемоглобіну. Ці похідні гемоглобіну не здатні переносити кисень. Гемоглобін різних тварин мають видовий специфічністю, обумовленої своєрідністю будови білкової частини молекули. Гемоглобін, що звільняється при руйнуванні еритроцитів, - джерело утворення жовчних пігментів.
В м'язової тканини міститься м'язовий гемоглобін - міоглобін, по молярній масі, складом і властивостями близький до субодиницям гемоглобіну (мономерам). Аналоги гемоглобіну виявлені у деяких рослин (наприклад, леггемоглобін міститься в бульбах бобових). [4]
Залізо в складі міоглобіну людини
Миоглобин (від грец. mys, myos-м'яз і лат. globus-куля), білок <# «14» src=«doc_zip1.jpg» /> Дезоксіміоглобін + О2 для міоглобіну з різних організмів <# «justify"> депонувати залізо
Крім того, в організмі існує депонированное (запасне) залізо. залізо клітини знаходиться головним чином в мітохондріях.
Найбільш вивченими і важливими для організму ферментами є цитохроми, каталаза і пероксидаза. Цитохроми являють собою ліпідні комплекси гемопротеинов і міцно пов'язані з мембраною мітохондрії. Однак, цитохроми В5 та Р450 знаходяться в ендоплазматичному ретікулюме, а мікросоми містять НАДН-цитохром С - редуктазу. Існує думка, що мітохондріальне дихання необхідно для процесів диференціювання тканин, а внемітохондріальное відіграє важливу роль у процесах росту і дихання клітини. Основною біологічною роллю більшості цитохромів є участь у переносі електронів, що лежать в основі процесів термінального окислення в тканинах. Цитохромоксидази є кінцевим ферментом мітохондріального транспорту електронів-электронотранспортнойцепочки, відповідальним за утворення АТФ при окислювальному Фосфолірованіе в мітохондріях. Показана тісна залежність між вмістом цього ферменту в тканинах і утилізацією імікіслорода. Каталаза, як і цитохромоксидаза, складається з єдиної поліпептидного ланцюжка, з'єднаної з гем-групою. Вона є одним з найважливіших ферментів, що оберігають еритроцити від окислювального гемолізу. Каталаза виконує подвійну функцію залежно від концентрації перекису водню в клітині. При високій концентрації перекису водню фермент каталізує реакцію її розкладання, а при низькій - і в присутності донора водню (метанол, етанол тощо) стає переважаючою пероксидазна активність каталази. Пероксидаза міститься переважно в лейкоцитах та слизової тонкого кишечника у людини. Вона також володіє захисною роллю, оберігаючи клітини від їх руйнування перекисними сполуками. Мієлопероксидази-железосодержащий гемінових фермент, що знаходиться в азурофільних гранулах нейтрофільних лейкоцитів і звільняється в фагоцитирующие Вакуолі протягом лізису гранул. Активований цим ферментом руйнування білка клітинної стінки бактерій є смертельним для мікроорганізму, а активований їм йодінірованіе частинок ставиться до бактерицидної функції лейкоцитів...
