их клітинах - еритроцитах, складаючи до 94% їх сухого залишку. Молярна маса гемоглобіну, включеного в еритроцити, близько 66 000, розчиненого в плазмі - до 3000000. За хімічною природою гемоглобін - складний білок - хромопротеїд, що складається з білка глобіну і железопорфіріна - гема. У вищих тварин і людини гемоглобін складається з 4 субодиниць-мономерів з молярною масою близько 17000; два мономера містять по 141 залишку амінокислот (?-ланцюга), два інших - по 146 залишків (?-ланцюга).
Просторові структури цих поліпептидів багато в чому аналогічні. Вони утворюють характерні «гідрофобні кишені», в яких розміщені молекули гема (по одній на кожну субодиницю). З 6 координаційних зв'язків атома заліза, що входить до складу гема, 4 направлені на азот піррольних кілець; 5-я з'єднана з азотом імідазольного кільця гістидину, що належить поліпептидам і стоїть на 87-му місці в?-Ланцюга і на 92-му місці в?-Ланцюга; 6-я зв'язок спрямована на молекулу води або ін групи (ліганди) і в тому числі на кисень. Субодиниці пухко пов'язані між собою водневими, сольовими та ін нековалентними зв'язками і легко дисоціюють під впливом амідів, підвищеної концентрації солей з утворенням головним чином симетричних димарів (??) І частково?- І?-Мономерів. Просторова структура молекули гемоглобіну вивчена методом рентгеноструктурного аналізу (М. Перуц, 1959). Послідовність розташування амінокислот в?- І?-Ланцюгах гемоглобіну ряду вищих тварин і людини повністю з'ясована. У зібраній в тетрамер молекулі гемоглобіну все 4 залишку гема розташовані на поверхні і легко доступні реакції з O2. Приєднання O2 забезпечується вмістом в гемі ??атома Fe2 +. Ця реакція оборотна і залежить від парціального тиску (напруги) O2. У капілярах легенів, де напруга O2 близько 100 мм рт. ст., гемоглобін з'єднується з O2 (процес оксигенації), перетворюючись на оксигенований гемоглобін-оксигемоглобін. У капілярах тканин, де напруга O2 значно нижче (бл. 40 мм рт. Ст.), Відбувається дисоціація оксигемоглобіну на гемоглобін і O2; останній надходить в клітини органів і тканин, де парціальний тиск O2 ще нижче (5-20 мм рт. cm.); в глибині клітин воно падає практично до нуля. Приєднання O2 до гемоглобіну і дисоціація оксигемоглобіну на гемоглобін і O2 супроводжуються конформаційними (просторовими) змінами молекули гемоглобіну, а також його оборотним розпадом на димери і мономери з подальшою агрегацією в тетрамери.
Змінюються при реакції з O2 і інші властивості гемоглобіну: оксигенований гемоглобін - в 70 разів сильніша кислота, ніж гемоглобін. Це відіграє велику роль у зв'язуванні в тканинах і віддачі в легенях CO2. Характерні смуги поглинання у видимій частині спектру: у гемоглобіну - один максимум (при 554 ммк), у оксигенированной гемоглобіну - два максимуму при 578 і 540 ммк. Гемоглобін здатний безпосередньо приєднувати CO2 (в результаті реакції CO2 з NH2-rpyппамі глобіну); при цьому утворюється карбгемоглобін - з'єднання нестійке, легко розпадається в капілярах легенів на гемоглобін і CO2.
Кількість гемоглобіну в крові людини - в середньому 13-16 г% (або 78% - 96% по Салі); у жінок гемоглобін дещо менше, ніж у чоловіків. Властивості гемоглобіну змінюються в онтогенезі. Тому розрізняють гемоглобін ембріональний, гемоглобінплода (foetus) - HbF, гемоглобін дорослих (adult) - HbA. Спорідненість до кисню у гемоглобіну плода вище, ніж у гемоглобіну дорослих, що має істотне фізіологічне значення і заб...
