птідази), що забезпечують відщеплення від пептидного ланцюга вільних амінокислот. Субстратами ірогеіназ і іеітідаз є білки і пептиди.
Протєїнази ділять на чотири підкласу.
. Серинові протеїнази, до складу актівнового центру цих ферментів входить залишок серину. Послідовність амінокислотних залишків на ділянці поліпептидного ланцюга у серинових протеїназ однакова: аспарагінова кислота-серії-гліцин. Гідроксильна група серину характеризується високою процесах. Другий активної функціональної групою є імідазол залишку гістидину, що активізує гідроксил сери-на в результаті утворення водневого зв'язку.
тіолове (цістеіновие) протеїнази, мають в активному центрі залишок цистеїну, ензиматичної активністю володіють сульфгідрильні групи і іонізована карбоксильная група.
Кислі (карбоксильні) протеїнази, оптимум рН < 5, містять радикали дикарбонових кислот в активному центрі.
Металлпротеінази, каталітична дія їх зумовлено присутністю в активному центрі Mg2 +, Mn2 +, Со2 +, Zn2 +, Fe2 +. Міцність зв'язку металу з білкової частиною ферменту може бути різною. Вхідні до складу активного центру іони металів беруть участь в утворенні фермент-субстратні комплексів і полегшують активацію субстратів.
Важливою особливістю протеїназ є селективний характер їх дії на пептидні зв'язки в білкової молекулі. В результаті індивідуальний білок під впливом певної протеїнази розщеплюється завжди на суворо обмежену кількість пептидів.
Пептідгідролази, отщепляющие амінокислоти від пептиду, починаючи з амінокислоти, що володіє вільної МН2-групою, називаються амінопептидази, мають вільну СООН групу - Карбоксипептидаза. Завершують гідроліз білка дипептида-зи, розщеплюючи дипептиди на амінокислоти.
амидаз діють на CNO-зв'язку. Вони каталізують гидролитическое дезаминирование амінів. До цієї групи ферментів відноситься уреаза, яка здійснює гідролітичні розщеплення сечовини. окислювальний фермент оксидоредуктаз фосфотрансферази
Уреаза однокомпонентний фермент (М=480 тис.). Молекула являє собою глобулу і складається з восьми рівних субодиниць. Володіє абсолютною субстратной специфічністю, діє тільки на сечовину.