показником, як ступінь асиметрії (відношення довгої осі до короткої). У фібрилярних або ниткоподібних білків ступінь асиметрії більше 80. При ступені асиметрії менше 80 білки відносяться до глобулярним. Більшість з них має ступінь асиметрії 3-5, тобто третинна структура характеризується досить щільною упаковкою поліпептидного ланцюга, що наближається за формою до кулі.
У біологічному відношенні фібрилярні білки відіграють дуже важливу роль, пов'язану з анатомією і фізіологією тварин. У хребетних на частку цих білків припадає 1/3 від їх загального вмісту. Прикладом фібрілярние білків може служити білок шовку - фиброин, який складається з декількох антипаралельні ланцюгів зі структурою складчастого листа. Білок a-кератин містить від 3-7 ланцюгів. Колаген має складну структуру, в якій 3 однакові левовращающіе ланцюга скручені разом з освітою правообертальної потрійної спіралі. Ця потрійна спіраль стабілізована численними межмолекулярними водневими зв'язками. Наявність таких амінокислот, як гідроксипроліну і гідроксилізин також вносить вклад в утворення водневих зв'язків, що стабілізують структуру потрійної спіралі. Всі фібрилярні білки погано розчинні або зовсім нерозчинні у воді, так як в їх складі міститься багато амінокислот, що містять гідрофобні, нерозчинні у воді R-групи ізолейцин, фенілаланін, валін, аланін, метіонін. Після спеціальної обробки нерозчинний і нетравне колаген перетворюється в желатин-розчинну суміш поліпептидів, який потім використовують у харчовій промисловості.
Глобулярні білки виконують різноманітні біологічні функції. Вони виконують транспортну функцію, тобто переносять поживні речовини, неорганічні іони, ліпіди і т.д. До цього ж класу білків належать гормони, а також компоненти мембран і рибосом. Всі ферменти теж глобулярні білки. p> Білки містять дві або більше число поліпептидних ланцюгів називають олігомерними білками для них характерна наявність четвертинної структури. Поліпептидні ланцюги (Проміри) у таких білках можуть бути або однаковими або різними. Олігомерні білки називають гомогенними, якщо їх протомери однакові і гетерогенними, якщо їх протомери різні. Наприклад-білок гемоглобін складається з 4-х ланцюгів: двох-a і двох-b протомеров. Фермент a-амілаза складається з 2-х однакових поліпептидних ланцюгів. У олігомерних білках кожна з поліпептидних ланцюгів характеризується своєю вторинної та третинної структурою, і називається субодиницею або протомери. Протомери взаємодіють один з одним не будь-якою частиною своїй поверхні, а певною ділянкою (контактної поверхнею). Контактні поверхні мають таке розташування атомних угруповань, між якими виникають водневі, іонні, гідрофобні зв'язку. Крім того, геометрія протомеров також сприяє їх з'єднанню. Протомери підходять один до одного, як ключ до замка. Такі поверхні називаються комплементарними. Кожен протомери взаємодіє з іншим в безлічі точок, це призводить до того, що з'єднання з іншими поліпептидними ланцюгами або білками неможливо. Такі компліментарні взаємодії молекул лежать в основі всіх біохімічних процесів в організмі. Під четвертинної структурою розуміють розташування поліпептидних ланцюгів (протомеров) відносно один одного, тобто спосіб їх спільної укладання й упакування з утворенням нативної конформації олігомерного білка, в результаті чого білок володіє тією або іншою біологічною активністю.
1.9 Фізико-хімічні властивості білків
Білки, завдяки присутності в їх складі іонних і полярних угруповань (-NH 2 ;-COOH;-SH;-OH і т.д.) існують у водних розчинах у вигляді заряджених частинок. Залежно від співвідношення в білку основних (NH-аминних) і кислих (-СООН карбоксильних) угруповань і рН середовища молекула білка у водному розчині здобуває позитивний або негативний заряд. Більшість білків тваринного походження містять у своєму складі більше дикарбонових амінокислот аспарагінової і глютамінової і тому у водних розчинах вони заряджаються негативно (білки-аніони). Деякі білки містять у своєму складі значні кількості діамінокіслот (аргініну, лізину, гістидину) і тому заряджаються позитивно (білки-катіони). Однойменний заряд молекул сприяє взаємному відштовхуванню частинок, що забезпечує стійкість їх в водному розчині.
Число іонізованих груп в білку може бути збільшена або зменшена при зміні рН середовища. У кислому середовищі пригнічується дисоціація карбоксильних груп і негативний сумарний заряд білка зменшується. Навпаки, у лужному середовищі пригнічується іонізація аминних груп і позитивний сумарний заряд білка зменшується. При певному значенні рН число позитивних зарядів на поверхні білкової молекули буде рівним числу негативних зарядів і, в цілому заряд молекули білка стане рівним нулю. Стан білка, при якому сумарний заряд його дорівнює нулю, називається ізоелектричної станом. рН, при якому білок знаходиться в ізоелектричному стані називається ізоелектричної точкою білка і позначається Р I. У...
