ни з ММ 32000-33000, складається з двох субодиниць, кожна з яких пов'язує 1 атом Cu і 1 атом Zn.СОД локалізована в мітохондріях печінки і міокарда еукаріот, поблизу аніонних каналів. Для мікроорганізмів характерні железосодержащий і марганецсодержащих ізоферменти. Mn-СОД складається з 4 субодиниць з ММ 20 000 кожна, механізм дії ензиму, ймовірно, подібний до дії Cu-, Zn-СОД-ферменту, тобто метал в активному центрі поперемінно змінює свою валентність: Mn3 +, Mn2 +. Супероксіддісмутазной активність можуть проявляти комплекси міді з амінокислотами і пептидами, а також багато медьсодержащие білки. p align="justify"> Описані вище ізоферментні форми СОД є внутрішньоклітинними ферментами, в міжклітинної рідини (плазма крові, лімфа, синовіальна рідина) вони руйнуються протягом 5-10 хвилин. У той же час виявлена ​​екстрацелюлярний високомолекулярна форма СОД (ММ 120000 Д), добре зв'язуються гепарінсульфати глікокаліксу ендотеліоцитів, локально захищає їх від вільних радикалів. Екстрацелюлярний СОД не зв'язується з лейкоцитами і еритроцитами, не бере участі в регуляції продукції активних форм O2 гранулоцитами в процесі киллинга. p align="justify"> СОД істотно прискорює дисмутації супероксіданіонрадікала. Однак, незважаючи на високу специфічність ферменту, за певних умов Cu-СОД може взаємодіяти з H2O2 і виступати в якості прооксіданти. p align="justify"> В останні роки були синтезовані модифіковані препарати СОД і каталази, асоційовані з імуноглобулінами, сироватковим альбуміном, високомолекулярними спиртами, зокрема, поліетиленгліколь, що забезпечувало стабільність ферментів і тривалість їх циркуляції в крові. Подібні асоційовані форми ферменту знайшли застосування в експерименті при ендотоксикозі, інфаркті міокарда, регіональної ішемії, опіках шкіри, а також при стресорних і запальних ушкодженнях тканин. p align="justify"> Церулоплазмін або блакитна феррооксідаза - гликопротеид сироватки крові, що утворюється в печінці, каталізує реакцію:
Fe2 + + 4H + O2 -> 4Fe3 + + H2O
Він сприяє окисленню поліамінів, поліфенолів, аскорбінової кислоти, можливо бере участь у транспорті міді. Пряма антиоксидантна функція визначається супероксіддісмутазной і ферріоксідазной активністю, а непрямі антиоксидантні властивості пов'язані з окисленням Fe2 + і аскорбінат, потенційних джерел супероксидного аніон-радикала. Це основний реактантов гострої фази запалення. p align="justify"> Як вказувалося, у процесі дисмутації супероксидного аніон-радикала утворюється H2O2, відновлювана до H2O в основному каталазой і глутатіонпероксидазою.
Каталаза - хромопротеїд з ММ близько 240000 Д, складається з 4 суб'еді-ниць, які мають по одній групі гема, локалізується в основному в пероксисомах, частково - у мікросомах і в меншій мірі - в цитозолі. Вважають, що каталаза не має високого спорідненості до H2O2 і не може ефективно знешкоджувати це з'єднання при низьких концент...
